Poznámky

Bílkoviny
struktura proteinu je dána jeho terciární strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých o "Aminokyseliny" aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce, z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů
Bílkoviny, odborně proteiny, patří mezi . Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 103 až 106 složené z .
Proteiny jsou podstatou všech živých . Jejich základní povahu rozpoznal K "http://cs.wikipedia.org/w/index.php?title=Henri_Braconnot&action=edit&redlink=1" \o "Henri Braconnot (stránka neexistuje)" Braconnot již v r. 1819 při zahřívání s .wikipedia.org/wiki/Kyselina_s%C3%ADrov%C3%A1" \o "Kyselina sírová" kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme a kipedia.org/wiki/Linus_Pauling" \o "Linus Pauling" L. Paulingovi.
Základní vlastnosti bílkovin
V proteinech jsou vzájemně vázány aminoskupinami –NH2 a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidová vazba.
Podle počtu aminokyselin, které jsou v molekule takto navázány, rozlišujeme
it&redlink=1" \o "Oligopeptid (stránka neexistuje)" oligopeptidy (2–10 aminokyselin)
(11–100)
vlastní bílkoviny - proteiny (více než 100 aminokyselin).
Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin (ve skutečnosti 21 - viz seznam aminokyselin), které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20100 (tj. asi 1,3 . 10130 ) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. a ; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné.
Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též globulární). V protikladu ke skleroproteinům (kolagen, keratin, fibroin, tvořící , rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech sferoproteinů (např. , svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty ) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (, ). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalovou kontraktivitu. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.
Struktura bílkovin
CLUDEPICTURE "http://cs.wikipedia.org/skins-1.5/common/images/magnify-clip.png" \* MERGEFORMATINET
čtyři konformační úrovně struktury bílkovinné molekuly. Od nejjednodušší k nejvyšší
Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů ještě kvartérní strukturu bílkovinného řetězce.
Primární struktura
Primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu. Poprvé ji stanovil v roce 1953 //cs.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger" \o "Frederick Sanger" Frederick Sanger, čímž byla poprvé dokázána jedinečná struktura bílkovin. Určuje chemické vlastnosti bílkoviny a také determinuje vyšší struktury.
Sekundární struktura
Sekundární struktura je prostorové uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“, tzn. mezi několika po sobě jdoucími aminokyselinami. Poprvé byla určena v 30. a 40. letech 20. století. Jsou rozpoznávány různé druhy těchto stavebních motivů: (alfa-helix), struktura  HYPERLINK "http://cs.wikipedia.org/wiki/Skl%C3%A1dan%C3%BD_list" \o "Skládaný list" skládaného listu (beta-sheet),  HYPERLINK "http://cs.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-hairpin&action=edit&redlink=1" \o "Beta-hairpin (stránka neexistuje)" otočka (beta-hairpin), (random coil) a podobně.
Terciární struktura
Tímto pojmem se označuje trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce. Obecně neexistuje jasná hranice mezi pojmy sekundární a terciární struktura, ale v bioinformatice se standardně hovoří o části řetězce (sekundární struktura) a celém řetězci (terciární struktura).
Kvartérní struktura
Řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu. Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury, které jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi. Kvartérní struktura též řeší prostorové uspořádání těchto podjednotek. Takovéto uspořádání vykazují jen složitější bílkoviny, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy.
Rozdělení na podjednotky přináší mnohé evoluční výhody oproti existenci jednoho ohromného řetězce. Při výskytu poruchy ve stavbě stačí nahradit poškozenou podjednotku, což je podobné stavbě budov za použití prefabrikátů. Místo výstavby podjednotky může být navíc odlišné od místa jejího výskytu. Bílkoviny se mohou sklá