- Stahuj zápisky z přednášek a ostatní studijní materiály
- Zapisuj si jen kvalitní vyučující (obsáhlá databáze referencí)
- Nastav si své předměty a buď stále v obraze
- Zapoj se svojí aktivitou do soutěže o ceny
- Založ si svůj profil, aby tě tví spolužáci mohli najít
- Najdi své přátele podle místa kde bydlíš nebo školy kterou studuješ
- Diskutuj ve skupinách o tématech, které tě zajímají
Studijní materiály
Zjednodušená ukázka:
Stáhnout celý tento materiálakromolekulách, uspořádání molekul v biologických strukturách (buněčných organelách a buňkách) a uspořádání těchto biologických struktur v mnohobuněčném organismu.
Výsledkem účelné organizovanosti biologických objektů (jedno i vícebuněčných) jsou jejich životní projevy a existence.
Protože většina reakcí v organismu by vyžadovala pro svůj průběh neúměrně dlouhou dobu, jsou tyto reakce efektivně urychlovány speciálními katalysátory, nazývanými enzymy. S určitým zjednodušením lze říci, že biochemie je ve své podstatě chemií enzymů - katalysátorů, bez jejichž existence by celý složitý soubor chemických reakcí na úrovni buňky vůbec nemohl probíhat.
4. Peptidy a proteiny (bílkoviny), jejich složení a struktura.
Bílkoviny (či proteiny) jsou jedinečnou součástí jakékoliv formy života. Jsou mimo jiné stavebními látkami organismů, nezbytnými součástmi biologických membrán se specifickými funkcemi přenašečů, látkami se zvláštním posláním (hormony), především jsou však podstatou všech enzymů, katalysujících průběh převážné většiny reakcí v organismu.
Skládají se z L-α-aminokyselin vzájemně spojených peptidovými vazbami tak, že předcházející aminokyselina je aminoacylem aminokyseliny následující. Peptidové vazby vznikají interakcí karboxylových a aminových skupin jednotlivých aminokyselin a tvoří páteř takto vzniklého biopolymeru (přesněji polykondenzátu). Zbytky aminokyselin na αuhlíku ční mimo řetězec a, jak bude uvedeno dále, podmiňují jeho konformaci.
Molekuly bílkovin mají rozdílnou funkci i původ. Vzájemně se liší jak aminokyselinovým složením, tak i molekulovou hmotností, závislou na počtu molekul aminokyselin tvořících jejich řetězec. Aminokyseliny mohou vytvářet řetězce o dvou, třech, deseti, stech i tisících aminokyselinových zbytků a podle toho se aminokyselinové řetězce dělí na peptidy, tj. dipeptidy, tripeptidy, oligopeptidy (do 10 aminokyselinových zbytků), polypeptidy a proteiny.
Dnes je detailně známo složení několika tisíc bílkovin či biologicky aktivních peptidů. Moderní fyzikálně-chemické metody daly nahlédnout i do prostorové struktury (konformace) těchto látek. Účinnými separačními technikami se daří připravit molekuly bílkovin v krystalické formě s příměsemi menšími než 0,01%, což odpovídá požadavkům čistoty řady sloučenin používaných v chemické laboratoři.
Složení i konformace bílkovin stejného původu i určení jsou totožné, neboť souvisejí s jejich biologickými funkcemi. Struktura takových bílkovin je, jak se dozvíme později, geneticky podmíněna, přičemž četnost nahodilých změn způsobených mutací je menší nežli 10-5.
Flexibilita bílkovinných řetězců, která se projevuje změnami konformace v závislosti na vnějších faktorech a která je nezbytná pro realizaci důležitých biochemických funkcí, je dána volnou otáčivostívazeb na uhlících jednotlivých aminokyselin. Tyto otáčivé vazby spojují jednotlivé peptidové vazby, mající rovinný, neotáčivý charakter. Zmíněná otáčivost vazeb je však limitována sterickými zábranami, odpudivými a přitažlivými silami, uplatňujícími se při styku jednotlivých částí bílkovinného řetězce. Spolu s tvorbou specifických i nespecifických interakcí, jako jsou vodíkové vazby, hydrofobní interakce, iontové vztahy či tvorba disulfidových můstků, tak vzniká specifická struktura proteinových řetězců, kterou zahrnujeme pod pojmy sekundární, terciární a kvarterní struktura bílkovin.
Primární strukturou proteinů se rozumí pořadí či sekvence aminokyselin v jejich řetězci. K odhalení pořadí jednotlivých aminokyselin se využívá štěpení bílkovinných řetězců specifickými proteolytickými enzymy, které poskytují směs peptidů. Z těchto peptidů se potom rekonstruuje původní bílkovinná molekula. Pořadí aminokyselin ve fragmentech proteinů se stanovuje automatickou sekvenační analysou v přístrojích zvaných sekvenátory.
Sekundární struktura je podmíněna prostorovým uspořádáním peptidového řetězce, na němž se podílí vodíkové můstky mezi peptidovými vazbami jednoho spirálově stočeného bílkovinného řetězce, či dvou řetězců sousedních. Tak vzniká poměrně stabilní prostorový útvar označovaný jako α - helix, ve kterém je bílkovinný řetězec obtočen kolem pomyslného válce ve formě pravotočivé šroubovice. Tato helix je tvořena peptidovými vazbami s uhlíky jednotlivých aminokyselin, jejichž zbytky ční vně šroubovice. Pravidelnost šroubovice porušují aminokyseliny (resp. iminokyseliny) prolin a hydroxyprolin (nemohou tvořit H můstky), které jsou příčinou střídání rovných úseků molekuly bílkoviny se šroubovicovými. Jeden závit šroubovice je tvořen 3,6 aminokyselin, jeho výška je 0,54nm a nazývá se perioda identity.
Vedle šroubovicového uspořádání se proteiny vyskytují i ve formě dlouhých vláken ve vzájemném paralelním nebo antiparalelním uspořádání, na kterém se podílejí vodíkové můstky obou sousedních řetězců. Zvrásněním těchto řetězců vzniká tzv. βstruktura (struktura skládaného listu), ve které aminokyselinové zbytky ční střídavě nahoru a dolů a vzájemně si prostorově nepřekážejí.
K objasnění sekundární struktury bylo s úspěchem použito některých moderních fyzikálně-chemických metod jako například spektroskopie v ultrafialové i infračervené oblasti, difrakce X -paprsků aj.
Sbalením peptidového řetězce v prostoru vzniká terciární struktura. Hnací silou vytváření terciární struktury je snaha o energeticky nejvýhodnější uspořádání bílkovinného řetězce, které souvisí s umožněním maximálního počtu termodynamicky příznivých kontaktů mezi funkčními skupinami bílkoviny navzájem i ve vztahu k vnějšímu prostředí.
Tato struktura závisí na sekvenci aminokyselin, na vztazích jejich funkčních skupin i na vztahu celého bílkovinného řetězce k rozpouštědlu. V polárním prostředí, kterým je voda, bude na povrchu bílkovinné mycely větší množství polárních zbytků, zatímco zbytky nepolární budou ukryty uvnitř globule. Tyto polární a disociabilní skupiny mohou interagovat s přítomnými anorganickými ionty nebo s organickými látkami v okolním roztoku, což může vést, spolu se změnami teploty nebo pH ke změnám konformace. Výrazně se zde uplatňují i vztahy mezi funkčními skupinami aminokyselinových zbytků bílkovinného řetězce navzájem. Týká se to jak tvorby termodynamicky příznivých slabých vazeb, tak i tvorby disulfidových můstků mezi dvěma molekulami cysteinu. Vytváří se tak zdánlivě chaotická, avšak přísně determinovaná trojrozměrná struktura bílkovinné molekuly, která je nutnou podmínkou biologické aktivity.
Trojrozměrná struktura bílkovin
Výzkum terciární struktury vyžaduje použití speciálních fyzikálně-chemických metod, především difrakce X-paprsků, rentgenové krystalografie, v poslední době též vícerozměrné NMR-spektroskopie.
Agregací několika, nejčastěji identických nebo podobných bílkovinných globulí (podjednotek), vzniká komplikovaný prostorový útvar zahrnovaný pod pojem kvarterní struktura. Všechny asociované částice (podjednotky či subjednotky) mají svoji osobitou konformaci a jsou vzájemně poutány slabými nekovalentními vazbami. Vnějšími vlivy, jako je zvýšená teplota, povrchové síly, změny pH a přítomnost vůči bílkovině chemicky indiferentních látek, se snadno poruší tato nativní prostorová struktura, což má přirozeně vliv na biologickou funkci těchto biopolymerních agregátů.Výhody podjednotkového uspořádání vysokomolekulárních proteinů tkví ve snadné a ekonomicky výhodné opravě poškozených dílčích podjednotek, aniž by bylo třeba synthetisovat z důvodu snížené aktivity či úplné ztráty biologických vlastností vysokomolekulární bílkovinu jako celek. Kromě toho podjednotková struktura umožňuje velmi jemné regulace díky allosterickým efektům.
Pozn.: Allosterický efekt představuje konformační (prostorovou) změnu proteinu, související obvykle se změnou jeho biologických vlastností. Těmi jsou například enzymová aktivita, funkce membránového přenašeče, či funkce hormonálního receptoru.
Při studiu kvarterní struktury se uplatňují metody chemické (při oddělování vzájemně poutaných podjednotek) i metody fyzikálně-chemické (rentgenová analysa, elektronová mikroskopie), které umožňují studium prostorového charakteru agregovaných podjednotek.
Bílkovin, přítomných v živých objektech, je bezpočet a liší se vzájemně druhově, funkčně, svoji stavbou, fyzikálně-chemickými vlastnostmi a prostorovou strukturou. Existuje tudíž řada hledisek pro jejich dělení. Pokud se týká tvaru bílkovinných molekul, lze je dělit na bílkoviny fibrilární a globulární (skleroproteiny a sferoproteiny).
Bílkoviny fibrilární a globulární
Bílkoviny s funkcí stavební, kontraktilní a podpůrnou mají vesměs vláknitý charakter a vytvářejí často vzájemnými interakcemi vodíkových můstků a disulfidových můstků složitější řetězce. Tyto řetězce se mohou vzájemně proplétat do vláken a tvořit svazky podobné lanu. Charakteristické pro tyto fibrilární bílkoviny je jejich nerozpustnost ve vodě, pružnost a poměrně vysoká chemická odolnost (kolageny, keratiny, fibriny, elastiny).
Naproti tomu proteiny s oblým tvarem svých molekul - bílkoviny globulární - se velmi dobře rozpouštějí ve vodě a poměrně snadno vlivem okolního prostředí (především změnou pH a teploty) podléhají ireversibilním změnám (denaturace). Na jejich sekundární struktuře se mohou podílet jak helix, tak i struktura v různých kombinacích. Mnohé z těchto bílkovin se skládají z podjednotek buď identických nebo odlišných, jejichž vzájemná soudržnost je výsledkem nekovalentních vazeb. Vytvářejí se tak oligomery, mající důležité, především regulační funkce. Ve srovnání s rigidním tvarem fibrilárních bílkovin jsou bílkoviny gl
Vloženo: 15.08.2009
Velikost: 262,00 kB
Komentáře
Tento materiál neobsahuje žádné komentáře.
Mohlo by tě zajímat:
Skupina předmětu B1 - Biochemie
Reference vyučujících předmětu B1 - Biochemie
Podobné materiály
- B2 - Kapitol 1-4 - Biochemie
- B3 - Kapitol 5-6 - Biochemie
- B4 - Kapitol 7 - Biochemie
- B5 - Kapitol 8 - Biochemie
- B6 - Kapitol 9 - Biochemie
- B7 - Kapitol 10-12 - Biochemie
- 1 - Test - Test z Biochemie
- 2 - Test - Test z Biochemie
- 3 - test - Test z Biochemie
- 4 - test - Test z Biochemie
- 5 - test - Test z Biochemie
- 6 - test - Test z Biochemie
- 7 - test - Test z Biochemie
- 8 - test - Test z Biochemie
- 9 - test - Test z Biochemie
- 10 - Meterial - Biochemie
- 11 - material - Biochemie
- 12 - material - Biochemie
- 13 - material - Biochemie
- 14 - material - Biochemie
Copyright 2024 unium.cz