Skripta_strukturni_biochemie

n´ı (repulze) elektron˚u se projev´ı, kdyˇz se snaˇz´ıme pˇribl´ıˇzit atomy tak, ˇze se
pˇrekr´yvaj´ıoblastinejpravdˇepodobnˇejˇs´ıhov´yskytuelektron˚u.Energieodpuzov´an´ıkles´asdvan´actou
mocninou vzd´alenosti.
• Iontov´e interakce pˇredstavuj´ıjednoduch´eelektrostatick´eodpuzov´an´ıstejnˇenabit´ychiont˚uapˇritahov´an´ı
opaˇcnˇe nabit´ych iont˚u. Energie tˇechto interakc´ı kles´a s prvn´ı mocninou vzd´alenosti iont˚u. S´ıla ion-
tov´ych interakc´ı je nepˇr´ımo ´umˇern´a elektrick´e permitivitˇe (neboli dielektrick´e konstantˇe prostˇred´ı).
Vevodˇejsouelektrostatick´einterakce80-kr´atslabˇs´ıneˇzvevakuuavpˇr´ıtomnostidalˇs´ıchrozpuˇstˇen´ych
iont˚u jsou st´ınˇeny jeˇstˇe v´ıce. Jsou-li naopak ionty obklopeny nepol´arn´ımi postrann´ımi ˇretˇezci uv-
nitˇr makromolekuly, je s´ıla interakc´ı st´ınˇena pouze dvakr´at aˇzˇctyˇrikr´at (interakce jsou tedy 20-kr´at
aˇz 40-kr´at silnˇejˇs´ı neˇz ve vodˇe).
• Dip´olov´e interakce jsous´ılyp˚usob´ıc´ımezielektrick´ymi dip´oly,kter´evznikaj´ıvmolekule vytvoˇren´ım
nadbytku kladn´eho n´aboje v jedn´e ˇc´asti molekuly a nadbytku z´aporn´eho n´aboje v jin´e ˇc´asti mo-
lekuly. Molekula jako celek je pˇritom navenek neutr´aln´ı. Elektrick´y dip´ol m´a kaˇzd´a pol´arn´ı vazba,
tedy kovalentn´ı vazba mezi dvˇema atomy, ve kter´e je vˇetˇs´ı v´yskyt elektron˚u u jednoho z atom˚u.
Elektrick´e dip´oly se navz´ajem sˇc´ıtaj´ı, takˇze vˇetˇs´ı ˇc´asti makromolekul na sebe mohou p˚usobit t´ımto
zp˚usobem. Energie interakc´ı mezi dvˇema dip´oly kles´a s tˇret´ı mocninou jejich vzd´alenosti. Kromˇe
interakc´ı mezi dvˇema dip´oly se setk´av´ame i s interakcemi mezi dip´olem a iontem, energie takov´e
interakce kles´a s druhou mocninou vzd´alenosti iontu a dip´olu.
• Van der Waalsovy s´ılyp˚usob´ımezielektrick´ymidip´oly,kter´evznikaj´ıpouzekr´atkodobˇevd˚usledku
elektrick´eho p˚usoben´ı okol´ı (indukovan´e dip´oly). Velikost indukovan´eho dip´olu z´avis´ı na polari-
zovatelnosti molekuly, tedy na tom, jak svobodnˇe se mohou elektrony pˇrem´ıstit, aby se nejl´epe
pˇrizp˚usobily okoln´ımu elektrick´emu poli. Energie interakc´ı mezi dvˇema indukovan´ymi dip´oly a
interakce mezi indukovan´ym a trval´ym dip´olem klesaj´ı s ˇsestou mocninou vzd´alenosti, zat´ımco
energie interakc´ı mezi iontem a indukovan´ym dip´olem kles´a se ˇctvrtou mocninou vzd´alenosti.
Z interakc´ı urˇcuj´ıc´ıch konformaci biomakromolekuly p˚usob´ı van der Waalsovy s´ıly mezi vˇsemi ˇc´astmi
molekul, dip´olov´e interakce jsou omezeny na pol´arn´ı ˇc´asti molekul, iontov´e interakce jen na ionizovan´e
skupiny a koneˇcnˇe vod´ıkov´e vazby mohou vznikat jen mezi urˇcit´ymi atomy.
1.2.3 Celkov´a energie a v´ysledn´a konformace
V´yhodnost urˇcit´e konformace je d´ana nejenom vz´ajemn´ym energetick´ym p˚usoben´ım mezi jednotliv´ymi
ˇc´astmi makromolekuly, ale tak´e interakcemi s okoln´ımi molekulami (pˇredevˇs´ım s molekulami roz-
pouˇstˇedla)aentropi´ıcel´esoustavymakromolekula-rozpouˇstˇedlo.Uved’mesijak´eobecn´echov´an´ım˚uˇzeme
oˇcek´avat u biomakromolekuly rozpuˇstˇen´e ve vodn´em roztoku iont˚u sol´ı (tedy v prostˇred´ı odpov´ıdaj´ıc´ım
cytoplazmˇe).
10 KAPITOLA 1. STRUKTURA V CHEMII A BIOCHEMII
1. Atomy, kter´e mohou tvoˇrit vod´ıkov´e vazby, se budou snaˇzit rozm´ıstit tak, aby mohlo vzniknout
co nejv´ıce vod´ıkov´ych vazeb. Ale pozor, vod´ıkov´e vazby mohou vzniknout i mezi atomy makromo-
lekuly a rozpouˇstˇedla a mezi r˚uzn´ymi molekulami rozpouˇstˇedla navz´ajem. Dva postrann´ı ˇretˇezce
biomakromolekuly mohou m´ıˇrit
• bud’ ven z makromolekuly, do rozpouˇstˇedla, se kter´ym vytvoˇr´ı vod´ıkov´e vazby,
• nebo dovnitˇr makromolekuly, kde vytvoˇr´ı vod´ıkov´e vazby mezi sebou navz´ajem. Molekuly
rozpouˇstˇedla, kter´e v prvn´ım pˇr´ıpadˇe tvoˇrily vod´ıkov´e vazby s postrann´ımi ˇretˇezci, mohou v
tomto pˇr´ıpadˇe vytvoˇrit v´ıce vod´ıkov´ych vazeb mezi sebou.
Energie spojen´a se vznikem vod´ıkov´e vazby je pomˇernˇe velk´a (−12 aˇz −38kJmol−1), v obou
pˇr´ıpadech proto z´ısk´ame velk´y pˇr´ıspˇevek k energii jednotliv´ych konformac´ı. Protoˇze ale jedin´e, co
m˚uˇzeme o energii ˇr´ıci, je rozd´ıl mezi jednotliv´ymi konformacemi, a ten m˚uˇze b´yt velmi mal´y, je
vˇetˇsinou tˇeˇzk´e odhadnout, jestli budou postrann´ı ˇretˇezce tvoˇrit vod´ıkov´e vazby mezi sebou, nebo
jestli budou otoˇceny ven do rozpouˇstˇedla. Z pohledu entropie se na prvn´ı pohled zd´a, ˇze orien-
tace ˇretˇezc˚u ven z makromolekuly je v´yhodnˇejˇs´ı, protoˇze takov´y ˇretˇezec m´a v´ıc volnosti (m˚uˇze se
vyskytovat ve v´ıce konformac´ıch, neˇz kdyˇz je souˇc´ast´ı pevnˇe strukturovan´eho j´adra biomakromo-
lekuly). Nesm´ıme ale zapom´ınat na to, ˇze tato orientace je naopak nev´yhodn´a z pohledu molekul
rozpouˇstˇedla, kter´e mus´ı vytvoˇrit takzvan´y solvataˇcn´ı obal – konstrukci kolem postrann´ıhoˇretˇezce,
kter´a je dosti pˇresnˇe vymezena jeho tvarem. Molekuly vody, kter´e se zapoj´ı do tvorby solvataˇcn´ıho
obalu budou m´ıt m´enˇe volnosti neˇz molekuly tvoˇr´ıc´ı souˇc´ast voln´eho rozpouˇstˇedla.
2. Ionizovan´e postrann´ı ˇretˇezce, kter´e nesou voln´y elektrick´y n´aboj, se budou snaˇzit rozm´ıstit tak,
aby se n´aboje opaˇcn´eho znam´enka co nejv´ıce pˇritahovaly a n´aboje stejn´eho znam´enka co nejm´enˇe
odpuzovaly. Dva postrann´ı ˇretˇezce, kter´e nesou opaˇcn´y n´aboj, mohou m´ıˇrit
• bud’ ven z makromolekuly a v´yhodnˇe interagovat s ionty rozpuˇstˇen´ych sol´ı,
• nebo dovnitˇr makromolekuly a vytvoˇrit iontovou vazbu mezi sebou navz´ajem.
Energie iontov´ych interakc´ı je srovnateln´a s energi´ı vod´ıkov´ych vazeb a stejnˇe jako v pˇr´ıpadˇe
vod´ıkov´ych vazeb je tˇeˇzk´e odhadnout, kter´y z uveden´ych pˇr´ıpad˚u je v´yhodnˇejˇs´ı.
3. Pol´arn´ı postrann´ıˇretˇezce se budou snaˇzit rozm´ıstit tak, aby interakce jejich trval´ych dip´ol˚u s ionty
a okoln´ımi dip´oly byly co nejv´yhodnˇejˇs´ı. Pol´arn´ı ˇretˇezce mohou m´ıˇrit
• bud’ ven z makromolekuly a v´yhodnˇe interagovat s ionty rozpuˇstˇen´ych sol´ı a s dip´oly roz-
pouˇstˇedla,
• nebo dovnitˇr makromolekuly a v´yhodnˇe interagovat s ionizovan´ymi postrann´ımi ˇretˇezci, s
ionty pevnˇe v´azan´ymi na makromolekulu, nebo s dip´oly ostatn´ıch ˇc´ast´ı makromolekuly.
Energie dip´olov´ych interakc´ı je obecnˇe niˇzˇs´ı neˇz energie iontov´ych interakc´ı, ale elektrick´ych dip´ol˚u
je v biomakromolekule v´ıce neˇz zcela ionizovan´ych skupin. Stejnˇe jako v pˇredchoz´ıch pˇr´ıpadech je
obt´ıˇzn´e odhadnout, zda je v´yhodnˇejˇs´ı konformace s pol´arn´ımi ˇretˇezci m´ıˇr´ıc´ımi dovnitˇr makromo-
lekuly nebo ven do rozpouˇstˇedla.
4. Nepol´arn´ı postrann´ı ˇretˇezce biomakromolekuly obklopen´e vodn´ym roztokem se budou snaˇzit
smˇeˇrovat dovnitˇr makromolekuly a vytvoˇrit tˇesn´y kontakt s ostatn´ımi nepol´arn´ımi ˇretˇezci, stejnˇe
jako se olej ve vodˇe shlukuje do kapiˇcek. Tento takzvan´y hydrofobn´ı efekt nelze uspokojivˇe vysvˇetlit
z pohledu energetick´ych pˇr´ıspˇevk˚u. V´yhodn´e van der Waalsovy interakce by totiˇz byly silnˇejˇs´ı,
kdyby dip´oly indukovan´e v nepol´arn´ıch postrann´ıch ˇretˇezc´ıch mohly interagovat s trval´ymi dip´oly
rozpouˇstˇedla a s rozpuˇstˇen´ymi ionty, ne pouze s indukovan´ymi dip´oly ostatn´ıch postrann´ıch
1.2. KONFORMACE A ENERGIE 11
ˇretˇezc˚u. Pro hydrofobn´ı efekt je rozhoduj´ıc´ı entropie rozpouˇstˇedla. Vytvoˇren´ı solvataˇcn´ıch obal˚u
kolem nepol´arn´ıch ˇretˇezc˚u totiˇz znaˇcnˇe omezuje volnost molekul vody.
Na rozd´ıl od pˇredchoz´ıch pˇr´ıpad˚u, kdy ionizovan´e, pol´arn´ı a vod´ıkov´e vazby tvoˇr´ıc´ı postrann´ıˇretˇezce
mohly m´ıˇrit dovnitˇr makromolekuly nebo do rozpouˇstˇedla, jsou nepol´arn´ı ˇretˇezce v´yraznˇe hydrofobn´ı
– jednoznaˇcnˇe se snaˇz´ı neinteragovat s okoln´ı vodou. Situace by byla opaˇcn´a, kdyby biomakromole-
kula nebyla obklopena vodn´ym roztokem, ale nˇejakou nepol´arn´ı l´atkou. Takov´emu pˇr´ıpadu se bl´ıˇz´ı
napˇr´ıklad ˇc´asti protein˚u proch´azej´ıc´ı lipidovou membr´anou. V oblasti membr´any projev´ı nepol´arn´ı po-
strann´ıˇretˇezce sv˚uj lipofiln´ı charakter a ochotnˇe interaguj´ı s okoln´ımi lipidy. Naopak pol´arn´ı a ionizovan´e
postrann´ı ˇretˇezce se budou vˇzdy snaˇzit m´ıˇrit dovnitˇr molekuly, kde se jim nab´ızej´ı energeticky v´yhodn´e
interakce.
1.2.4 Termodynamika a kinetika
Dosud jsme se zab´yvali pouze energetick´ym popisem soubor˚u molekul v rovnov´aze. Pro studium struk-
tury nen´ı ale d˚uleˇzit´e jen energetick´e srovn´an´ı konformac´ı, ale tak´e znalost rychlosti, se kterou m˚uˇze
jedna konformace pˇrech´azet v druhou. Popisem rychlost´ı takov´ych zmˇen konformace se zab´yv´a kine-
tika. Rychlost pˇremˇeny konformac´ı je opˇet d´ana energi´ı, ne vˇsak energi´ı nejv´yhodnˇejˇs´ıch konformac´ı, ale
naopak energi´ı nejm´enˇe v´yhodn´e konformace, kterou mus´ı molekula proj´ıt na cestˇe od jedn´e v´yhodn´e
konformace k jin´e.
Srovn´an´ı kinetick´eho a termodynamick´eho popisu je uk´az´ano na obr´azku 1.5. Pro zjednoduˇsen´ı zde
popisujeme konformaˇcn´ı zmˇenu spojenou pouze se zmˇenou jednoho torzn´ıho ´uhlu. Bˇehem rotace kolem
vazby 1 se mˇen´ı energie molekuly v roztoku. Tenk´a ˇc´ara ukazuje pr˚ubˇeh vnitˇrn´ı energie jedn´e konfor-
mace, zat´ımco tlust´a ˇc´ara popisuje volnou energii souboru molekul v r˚uzn´ych konformac´ıch ostatn´ıch
vazeb. Tlust´a ˇc´ara tedy zahrnuje i pˇr´ıspˇevek entropie. Rozd´ıl mezi ´udol´ımi na kˇrivce energie urˇcuje
pravdˇepodobnost, ˇze se bude molekula vyskytovat v prvn´ı konformaci, s postrann´ım ˇretˇezcem m´ıˇr´ıc´ım
do nitra makromolekuly, nebo v druh´e konformaci, s postrann´ım ˇretˇezcem m´ıˇr´ıc´ım do vodn´eho roztoku.
Naproti tomu energetick´y rozd´ıl mezi ´udol´ım a vrcholem na kˇrivce, takzvan´a aktivaˇcn´ı energie, urˇcuje
rychlost, se kterou bude pˇrech´azet konformace odpov´ıdaj´ıc´ı dan´emu ´udol´ı na konformaci druhou. ˇC´ım
je tato energetick´a hradba vyˇsˇs´ı, t´ım bude zmˇena pomalejˇs´ı11. Zat´ımco u mal´ych molekul jsou aktivaˇcn´ı
energie zanedbateln´e a konformaˇcn´ı zmˇeny prob´ıhaj´ı velmi rychle, u biomakromolekul se setk´av´ame s
energetick´ymi hradbami tak vysok´ymi, ˇze zmˇeny konformace jsou t´emˇeˇr nemoˇzn´e. Tak se m˚uˇze st´at, ˇze
molekula z˚ustane po cel´y sv˚uj ˇzivot uvˇeznˇena v jednom ´udol´ı, aˇckoli jin´e ´udol´ı by bylo energeticky jeˇstˇe
v´yhodnˇejˇs´ı.
11 Pˇresnˇeji ˇreˇceno, t´ım bude menˇs´ı pravdˇepodobnost, ˇze ke zmˇenˇe dojde.
12 KAPITOLA 1. STRUKTURA V CHEMII A BIOCHEMII
2 2
Energie
1 1
Torzn´ı´uhel
Obr´azek 1.5: Srovn´an´ı termodynamick´eho a kinetick´eho popisu konformaˇcn´ı zmˇeny. Vlevo je schema-
ticky zn´azornˇena rotace kolem vazby 1. Z moˇzn´ych konformac´ı zp˚usoben´ych rotac´ı kolem vazby 2 jsou
zn´azornˇen´e tˇri. Vpravo je energetick´y popis dˇeje. Tenkou ˇcarou je zn´azornˇena z´avislost vnitˇrn´ı energie
na rotaci kolem vazby 1, tlustou ˇcarou je zn´azornˇena z´avislost voln´e energie na rotaci kolem vazby 1.
Energetick´y rozd´ıl zn´azornˇen´y uprostˇred grafu energie (ˇcernˇe) ud´av´a, jak´e bude zastoupen´ı jednotliv´ych
konformac´ı v rovnov´aˇzn´e smˇesi. Energetick´y rozd´ıl vyznaˇcen´y vlevo (zelenˇe) ud´av´a rychlost pˇremˇeny
lev´e konformace na pravou, energetick´y rozd´ıl vyznaˇcen´y vpravo (ˇcervenˇe) ud´av´a rychlost zpˇetn´e kon-
formaˇcn´ı zmˇeny.
Kapitola 2
Struktura protein˚u
2.1 Proteiny jako pˇr´ıklad biomakromolekul
Existuj´ı dva d˚uvody, proˇc je vhodn´e prob´ırat struktury protein˚u (ˇcesky b´ılkovin) jako prvn´ı ze struktur
biomakromolekul. Prvn´ım d˚uvodem je velk´y v´yznam protein˚u a bezpoˇcet funkc´ı, kter´e v buˇnce hraj´ı.
Strukturou protein˚u se proto zab´yv´a nejv´ıce biochemik˚u. Druh´y d˚uvod je pedagogick´y. Na struktur´ach
protein˚u dobˇre vyniknou obecn´a pravidla, se kter´ymi se budeme pozdˇeji setk´avat i u jin´ych biomakro-
molekul.
Jedn´ım z tˇechto pravidel je stavebnicov´y charakter struktury. Z nˇekolika m´alo souˇc´astek si budeme
moci sestavit z´akladn´ı strukturn´ı motivy, jejichˇz dalˇs´ı kombinac´ı z´ısk´ame i ty nejsloˇzitˇejˇs´ı struktury.
Jin´ym obecn´ym rysem je hierarchie struktur. To znamen´a, ˇze strukturn´ı motivy, kter´e m˚uˇzeme sestavit
ze z´akladn´ıch d´ıl˚u biochemick´e stavebnice, slouˇz´ı jako stavebn´ı d´ıly sloˇzitˇejˇs´ıch strukturn´ıch motiv˚u. A
tyto sloˇzitˇejˇs´ı struktury jsou zase stavebn´ımi kameny jeˇstˇe sloˇzitˇejˇs´ıch strukturn´ıch ´utvar˚u a tak d´ale.
Tato hierarchie je u protein˚u nejl´epe definovan´a – biochemici rozliˇsuj´ı prim´arn´ı, sekund´arn´ı, terci´arn´ı
strukturu i struktury vyˇsˇs´ı.
V t´eto chv´ıli asi nen´ı jasn´e, co je tak pozoruhodn´e na zm´ınˇen´ych rysech biomakromolekul´arn´ıch
struktur – stavebnicov´em a hierarchick´em uspoˇr´ad´an´ı. N´asleduj´ıc´ı str´anky by mˇely uk´azat, ˇze tyto
z´akladn´ı principy jsou kl´ıˇcem k pochopen´ı stavby biologicky zaj´ımav´ych molekul. Sloˇzitost makromo-
lekuly nen´ı d´ana sloˇzitost´ı z´akladn´ıch stavebn´ıch jednotek, ale neuvˇeˇriteln´ym mnoˇzstv´ım moˇznost´ı, jak
m˚uˇzeme pomˇernˇe jednoduch´e stavebn´ı jednotky kombinovat. ˇZiv´ı tvorov´e nejsou vyj´ımeˇcn´ı t´ım, z jak´ych
atom˚u se skl´adaj´ı, ale vynikaj´ı zp˚usobem, jak jsou uspoˇr´ad´any atomy v jejich molekul´ach, molekuly v
buˇnk´ach, buˇnky v org´anech. O kr´ase katedr´aly se tak´e dozv´ıme v´ıce z pap´ırov´eho modelu, kter´y nese
informaci o architektuˇre, aniˇz by ˇr´ıkal cokoli o materi´aln´ım sloˇzen´ı, neˇz z pˇr´ısluˇsn´ych hromad kamene,
p´ısku a v´apna, kter´e naopak nenesou informaci o myˇslence architekta.
Obecn´a pravidla stavby biomakromolekul bychom mohli dlouho teoreticky prob´ırat. Mohli bychom
se snaˇzit uvˇeznit tato pravidla do co nejpˇresnˇejˇs´ıch definic, coˇz by se n´am stejnˇe nepodaˇrilo. Pojd’me
se radˇeji pod´ıvat na konkr´etn´ı pˇr´ıklad biomakromolekul´arn´ı architektury – na molekuly protein˚u.
2.2 Stavebn´ı jednotky
Z´akladn´ımi stavebn´ımi jednotkami protein˚u jsou α-l-aminokyseliny. Aˇckoli je skuteˇcn´a synt´eza pro-
tein˚u v buˇnce velmi sloˇzit´a, form´alnˇe m˚uˇzeme molekulu proteinu z´ıskat spojov´an´ım karboxylov´ych a
aminov´ych skupin kondenzaˇcn´ı reakc´ı, pˇri kter´e se odˇstˇepuje molekula vody. Vznikl´y produkt se naz´yv´a
peptid. V peptidech jsou zbytky aminokyselin (aminokyselinov´a rezidua) spojeny amidovou vazbou,
kter´a se ˇcasto oznaˇcuje jako vazba peptidov´a. Pˇri kondenzaci vˇetˇs´ıho poˇctu aminokyselin vznik´a line´arn´ı
13
14 KAPITOLA 2. STRUKTURA PROTEIN˚U
molekula, jej´ıˇz p´ateˇr je tvoˇrena atomy zkondenzovan´ych karboxylov´ych a aminov´ych skupin a zbytek
molekuly aminokyseliny tvoˇr´ı postrann´ı ˇretˇezec. Oznaˇcen´ı peptid a protein jsou ponˇekud nejednoznaˇcn´a
a do jist´e m´ıry synonymn´ı. V literatuˇre se m˚uˇzeme setkat s nˇekolika zp˚usoby rozliˇsov´an´ı mezi peptidem
a proteinem:
• Peptidy a proteiny se rozliˇsuj´ı podle poˇctu aminokyselinov´ych zbytk˚u. Molekuly skl´adaj´ıc´ı se ze
dvou aˇz deseti aminokyselinov´ych zbytk˚u se oznaˇcuj´ı jako oligopeptidy, molekuly sloˇzen´e z 11
aˇz 100 aminokyselin se oznaˇcuj´ı jako polypeptidy a molekuly obsahuj´ıc´ı v´ıce aminokyselinov´ych
zbytk˚u se oznaˇcuj´ı jako proteiny. Pˇrestoˇze je toto dˇelen´ı obl´ıben´e autory uˇcebnic, je zcela umˇel´e
a o struktuˇre nic nevypov´ıd´a.
• Jakopeptidyse oznaˇcuj´ı kratˇs´ıˇretˇezce,kter´e snadnopˇrech´az´ız jedn´e z mnoha moˇzn´ychkonformac´ı
do jin´e a netvoˇr´ı stabiln´ı trojrozmˇern´e struktury. Naopak jako proteiny se oznaˇcuj´ı delˇs´ı ˇretˇezce,
kter´e maj´ı zˇretelnou tendenci vyskytovat se v jedn´e nejv´yhodnˇejˇs´ı konformaci (nebo v z´avislosti
na vnˇejˇs´ıch podm´ınk´ach mˇenit konformaci v r´amci mal´eho poˇctu moˇzn´ych konformac´ı) a maj´ı
tedy dobˇre definovanou prostorovou strukturu. Je zˇrejm´e, ˇze mezi takto definovan´ymi peptidy a
proteiny nen´ı jasnˇe vymezen´a hranice, ale sp´ıˇse plynul´y pˇrechod. Nav´ıc m˚uˇze b´yt ˇc´ast i znaˇcnˇe
velk´e molekuly proteinu m´alo uspoˇr´adan´a, pˇripom´ınaj´ıc´ı flexibiln´ı peptid.
• Pˇri studiu sloˇzitˇejˇs´ıch molekul, kter´e kromˇe aminokyselinov´ehoˇretˇezce obsahuj´ı chemicky odliˇsnou
ˇc´ast, se jako polypeptid oznaˇcuje samotn´y peptidov´y ˇretˇezec a jako protein cel´a sloˇzen´a molekula.
Jin´e n´azvoslov´ı naz´yv´a peptidovou ˇc´ast apoprotein a celou sloˇzenou molekulu holoprotein.
Pˇrestoˇze buˇnka obsahuje vˇetˇs´ı poˇcet aminokyselin, proteinov´y ˇretˇezec se syntetizuje pouze z 20 ge-
neticky k´odovan´ych (tzv. proteinogenn´ıch) aminokyselin1. Pro jednoznaˇcn´y popis struktury je nutn´e
zav´est jasnˇe definovan´e oznaˇcen´ı vˇsech atom˚u aminokyselin. Bylo by samozˇrejmˇe moˇzn´e pouˇz´ıt sys-
tematick´eho n´azvoslov´ı organick´e chemie. Z ˇc´asteˇcnˇe historick´ych a pˇredevˇs´ım praktick´ych d˚uvod˚u se
ale zav´ad´ı odliˇsn´e biochemick´e n´azvoslov´ı, kter´e se ˇr´ıd´ı pokyny Mezin´arodn´ı unie pro ˇcistou a uˇzitou
chemii a Mezin´arodn´ı unie pro biochemii IUPAC-IUB. Jistˇe nen´ı nutn´e se vˇsechny detaily n´azvoslov´ı
uˇcit nazpamˇet’, je ale nezbytn´e se jimi ve vˇsech pˇr´ıpadech ˇr´ıdit. Pˇrehled znaˇcen´ı atom˚u aminokyselin
m˚uˇzete naj´ıt na obr´azku 2.1.
Pˇri pohledu na vzorce 20 proteinogenn´ıch aminokyselin 2.1 si asi kaˇzd´y uvˇedom´ı chemickou r˚uznost
postrann´ıch ˇretˇezc˚u. Tato pestrost m´a z´asadn´ı v´yznam pro strukturu i funkci protein˚u a vysvˇetluje,
proˇc jeden typ makromolekuly m˚uˇze m´ıt tak odliˇsn´e chemick´e a fyzik´aln´ı vlastnosti a hr´at tak r˚uzn´e
role v ˇzivotˇe buˇnky. Z pohledu interakc´ı, kter´e urˇcuj´ı energetickou v´yhodnost konformace proteinu, si
m˚uˇzeme aminokyseliny rozdˇelit na nˇekolik typ˚u.
• Aminokyseliny, kter´e jsou schopny vytv´aˇret iontovou vazbu, zahrnuj´ı arginin, lysin, histidin, ty-
rosin, cystein, kyselinu asparagovou a kyselinu glutamovou. Podm´ınky, za kter´ych jsou tyto ami-
nokyseliny ionizov´any, jsou d´any pˇredevˇs´ım kyselost´ı (hodnotou pH) a elektrickou permitivitou
jejich nejbliˇzˇs´ıho okol´ı. Arginin a lysin tvoˇr´ı kationty v kysel´em a neutr´aln´ım prostˇred´ı, histidin
tvoˇr´ı kationty v kysel´em prostˇred´ı. Kyselina asparagov´a a glutamov´a tvoˇr´ı anionty v neutr´aln´ım
a z´asadit´em prostˇred´ı, cystein v z´asadit´em a tyrosin jen v silnˇe z´asadit´em prostˇred´ı. Konkr´etn´ı
hodnoty disociaˇcn´ı konstanty2 z´avis´ı na elektrick´e permitivitˇe okol´ı. V hydrofobn´ım j´adˇre proteinu
budou postrann´ı ˇretˇezce h˚uˇre ionizovat, takˇze kationty se budou tvoˇrit aˇz pˇri niˇzˇs´ım pH a anionty
aˇz pˇri vyˇsˇs´ım pH.
1 V molekul´ach protein˚u izolovan´ych z bunˇek nach´az´ıme v´ıce neˇz 20 r˚uzn´ych aminokyselin. ,,nestandardn´ı“ amino-
kyselinov´e zbytky ale v naprost´e vˇetˇsinˇe pˇr´ıpad˚u vznikaj´ı chemick´ymi ´upravami jiˇz vznikl´eho polypeptidov´eho ˇretˇezce.
Tyto ´upravy se naz´yvaj´ı posttranslaˇcn´ı modifikace a zahrnuj´ı zaveden´ı jednoduch´ych funkˇcn´ıch skupin jako hydroxyl nebo
fosf´at i nav´az´an´ı velk´ych molekul jako mastn´e kyseliny, porfyriny (hem, chlorofyl), oligosacharidy a dalˇs´ı.
2 Dekadick´y logaritmus disociaˇcn´ı konstanty s opaˇcn´ym znam´enkem je roven pH, pˇri kter´em je pr´avˇe polovina molekul
disociov´ana.
2.2. STAVEBN´I JEDNOTKY 15
N
CCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
bC
aH
H N
aCCO
aH
H N
aCCO
gC dS
bC
aH
H N
aCCO
bC
aH
H N
aCCO
gCgH
bC
aH
H N
aCCO
bH
bC
aH
H N
aCCO
N
aH
aCCO
bC
aH
O O OH
O
OH
NH
N
N
H
H
H
H
N
H
N
H
aH
H
a
H N
aCCO
bH
bC
aH
H N
aCCO
bC
aH
H N
aCCO
H N
aCCO
aC
aH
H N
C
Cg
O Cb( bH)3
Ha3
Ha2
HbHb 23
Cg
g g
2
1
(Hg2)3
1
HbHb 23
Hd Hd
HgHg
HbHb
3 2
2
3
23
Cg
Cg
1
2
(
(
H
H
g1
g2
)
)
3
3
Cd
Cd
HbHb
2(Hd2)3
1(Hd1)3
23
Cd
CgHb
H1g3 21gH 1
2
(Hd1)3
(Hg2)3
2H Ce
HbHb
g3gH (He)3
32
H C
He
Ne
Hz
Hh
HzCz
C
C
C
C
HeHbHbCb
C
C
d d1
1
1 2e
d2g
z2
2
2
33
h2
e3
32
3
He h h
He
HdHb
Hb
CC
C
C
H C
C
d1
1
2
22
3
g
d1
e1 z
e2
d2
He Hz
C C
HeC
CC
CH
C HdHb
Hb
b
32
2
d2
2e2
ze1
d1d1
1
g
2
C C
eHb
Hb2
C
Hg gH3 e1dg
b 3
e2