- Stahuj zápisky z přednášek a ostatní studijní materiály
- Zapisuj si jen kvalitní vyučující (obsáhlá databáze referencí)
- Nastav si své předměty a buď stále v obraze
- Zapoj se svojí aktivitou do soutěže o ceny
- Založ si svůj profil, aby tě tví spolužáci mohli najít
- Najdi své přátele podle místa kde bydlíš nebo školy kterou studuješ
- Diskutuj ve skupinách o tématech, které tě zajímají
Studijní materiály
Zjednodušená ukázka:
Stáhnout celý tento materiálzem
Tyto proteiny tvoří speciální redoxní systémy, ve kterých je železo vázáno na bílkoviny prostřednictvím atomů síry bez přítomnosti porfyrinového skeletu.
Uplatňují se při přenosu elektronů změnou oxidačního čísla Fe stejně jako tomu bylo u enzymů s porfyrinovou prostetickou složkou.
Jsou mj. součástí dýchacího řetězce a fotosynthetického aparátu (NADH-dehydrogenasa, sukcinátdehydrogenasa, ferredoxin).
Ubichinon (koenzym Q) a plastochinon
Oba tyto chinony obsahují 1,4-benzochinon schopný vratné oxidoredukce, vyjádřené reakčním schematem:
Přenos protonů je obdobný jako u kofaktorů, obsahujících vitamin K .
Ubichinon a plastochinon se navzájem liší povahou substituentů na chinonovém jádře a délkou polyisoprenového zbytku. Ubichinon je součástí respiračního řetězce v mitochondriálních membránách, kde participuje na transportu protonů, plastochinon se uplatňuje obdobně v chloroplastech ve světelné fázi fotosynthesy.
Přehled kofaktorů, jejich funkce a vztah k vitaminům
Kofaktory přenášející vodík: zkratka vitamin
nikotinamidadenindinukleotid NAD+ nikotinamid
nikotinamidadenindinukleotidfosfát NADP+ nikotinamid
flavinmononukleotid FMN riboflavin
flavinadenindinukleotid FAD riboflavin
ubichinon Q ---
lipoát Lip (S2) vit. bakterií
Kofaktory přenášející elektrony:
heminy --- ---
Kofaktory přenášející skupiny:
adenosintrifosfát ATP ---
sulfátfosfoadenylové kyseliny PAPS ---
pyridoxalfosfát PALP pyridoxin
cytidindifosfát CDP ---
uridindifosfát UDP ---
Kofaktory přenášející C1 skupiny:
adenosylmethionin --- ---
tetrahydropteroylglutamát CoF pteroylglutamát
biotin --- biotin
Koenzymy přenášející C2 skupiny:
koenzym A CoA pantothenát
thiamindifosfát TPP thiamin
Kofaktory isomeras a lyas:
uridindifosfát UDP ---
pyridoxalfosfát PALP pyridoxin
thiamindifosfát (thiaminpyrofosfát) TPP thiamin
koenzym B12 --- kobalamin
6. Biochemické reakce a enzymová katalysa
6.1. Ustálený či nerovnovážný stacionární stav
Ustáleným stavem otevřeného systému (buňky či její metabolické dráhy) rozumíme takový stav, při němž jsou systémem trvale přijímány látky z okolí za současného vydávání reakčních produktů. Tato trvalá výměna látek (nebo energie) s okolím znemožňuje ustavení pravé rovnováhy, charakterizované nulovou hodnotou změny volné energie (Gibbsovy energie) systému (Δ G = 0). Aby systém mohl konat jakoukoliv práci, nesmí být ve zmíněné rovnováze, nýbrž k ní musí pouze neustále a trvale směřovat. Tato trvalá snaha po dosažení rovnováhy je oním potřebným zdrojem energie nutným k saturování všech nezbytných životních pochodů.
„Živý systém“, tj. biologický objekt (buňka či vyšší organismus) v ustáleném stavu, charakterizovaném tzv. stacionárními koncentracemi jednotlivých meziproduktů, se vyznačuje pozoruhodnou přizpůsobivostí. Ta se projevuje schopností tlumit výkyvy metabolismu, vznikající jednorázovým příjmem potravy či některého z metabolitů, jednorázovým zvýšením energetického výdaje či okamžitou reakcí na změnu vnějších podmínek.
Z obecné chemie víme, že katalysátor nemůže v uzavřené soustavě ovlivnit rovnovážné koncentrace reagujících látek. V otevřené soustavě, a tou je i metabolická dráha, je však situace jiná. Stacionární koncentrace každého z meziproduktů této metabolické dráhy je výrazně ovlivňována množstvím, resp. aktivitou jednotlivých enzymů. Ty se tak starají o plynulý běh tohoto systému i o jeho výše uvedenou přizpůsobivost.
Každý organismus, vyměňující si látky s okolím, je ve složitém ustáleném stavu daném na jedné straně stálým vylučováním zplodin metabolismu a na druhé straně stálým příjmem živin. Od živin ke zplodinám vedou dlouhé řetězce biochemických reakcí, z nichž každá směřuje do rovnovážného stavu. Protože však produkt jedné reakce je současně substrátem reakce následující, nemůže žádná reakce dosáhnout ekvilibria. Takovéto rovnováze živého objektu se říká dynamická rovnováha.
6.2. Termodynamika biochemických reakcí
Chemická termodynamika umožňuje řešit takové problémy, jako je energetická bilance biochemických dějů, podmínky jejich rovnováhy a uskutečnitelnosti. Dovoluje zkoumat, je-li chemická reakce důležitá pro životní pochod za daných podmínek realizovatelná, nebo zda je principiálně vyloučena.
Při fyzikálních a chemických dějích se mohou mezi systémem (část prostoru s hmotnou náplní) a okolím vyměňovat látky a energie. Jestliže tato výměna látek mezi systémem a okolím není možná, mluvíme o uzavřeném systému. Systém, u něhož se vyměňují látky a energie s okolím se nazývá otevřený, zatímco izolovaný systém nemůže vyměňovat s okolím ani látku, ani energii.
V našich biochemických úvahách předpokládejme systém otevřený, komunikující s okolím výměnou substrátů za reakční produkty oboustranným transportem metabolitů a energie. Budeme přitom vycházet z konstantní teploty, tlaku i objemu, neboť biochemické reakce probíhají právě za těchto podmínek.
Uvažujme tedy otevřený systém, kdy se vyměňují látky a energie mezi systémem a okolím. Energie se může v tomto případě vyměňovat dvojím způsobem - ve formě práce a tepla. Práci, kterou systém předal okolí označíme W, teplo, které se může vyměnit s okolím Q. Celkovou energii soustavy, která je rovna součtu všech druhů energie systému, označíme U a budeme ji považovat za vnitřní energii soustavy.
Pro změnu této energie můžeme psát
Δ U = Q - W , z toho Q = Δ U + W (1)
Uvažujeme-li reakci v systému při konstantním tlaku, je toto teplo vlastně změnou určité stavové veličiny, kterou označujeme enthalpie (H)
Q = Δ H
Jde o změnu veličiny, jejíž hodnota závisí pouze na počátečním a konečném stavu systému, nikoliv na cestě a na časovém intervalu mezi oběma zmíněnými stavy.
Změna enthalpie tedy udává množství tepla, které systém za konstantního tlaku vymění s okolím. Lze tedy po dosazení Δ H místo Q do rovnice (1) psát
Δ H = Δ U + W (2)
Jestliže za W (objemovou práci) dosadíme součin tlaku p a objemové změny Δ V, pak rovnice (2) přejde ve tvar
Δ H = Δ U + p Δ V (3)
Nekoná-li systém objemovou práci, je Δ V = 0. Potom Δ H = Δ U (za konstantního tlaku a objemu).
Z druhé věty termodynamické vyplývá, že systém, v němž probíhají samovolné (nevratné) děje, nemůže veškerou energii při dějích uvolněnou Δ U či Δ H beze zbytku přeměnit v užitečnou práci, neboť se její část v systému spotřebuje na vzrůst neuspořádanosti systému. Množství tepla jakkoli vyměněné s okolím (Δ H) proto není vhodnou mírou hnací síly chemických reakcí. Míra hnací síly reakce musí zahrnovat i pravděpodobnost stavu, jeho uspořádanost či neuspořádanost. Tuto uspořádanost nebo nahodilost stavu vyjadřuje nová termodynamická funkce nazývaná entropie (S). Z tohoto důvodu je třeba změnu enthalpie charakterizovat dalšími pomocnými termodynamickými funkcemi - změnou volné energie (Δ G) a změnou výše zmíněné entropie (Δ S).
Δ H = Δ G + T Δ S z toho
Δ G = Δ H - T Δ S (4)
Pro naše úvahy je rozhodující volná energie a její změny. Podle předchozích úvah, shrnutých v rovnici (4), je to ta část vnitřní energie soustavy, která je proměnitelná v jinou formu energie a je tedy schopna konat práci v širším slova smyslu. Jestliže je změna volné energie rovna nule (Δ G = 0), systém není schopen konat práci, je v termodynamické rovnováze.
Změna volné energie je důležitým kriteriem pro posouzení, zda reakce bude v daných podmínkách probíhat samovolně. Vypovídá o tom, zda je reakce uskutečnitelná. Jakou rychlostí bude probíhat, o tom rozhodují kinetické parametry reakce - mj. i překonání energetické bariéry - aktivační energie.
6.3. Energetika biochemických reakcí
Chemické a samozřejmě i biochemické reakce jsou provázeny energetickými změnami. Jde o zrušení určitých stávajících chemických vazeb a vytvoření vazeb nových.
Zrušením je myšleno homolytické štěpení, znázorněné schematem:
A : B A · + B ·
Čím pevnější byla stávající vazba, tím větší energie bylo třeba na její rozštěpení. Hovoříme o energii chemické vazby.
Příkladem štěpení a tvorby vazeb může být hydrolysa tuku (triacylglycerolu):
Protože charakter vazeb štěpených a vazeb nově vzniklých je rozdílný, bude zapotřebí ke štěpení jiné množství energie než při tvorbě vazeb nových. Nejsnáze proběhnou ty reakce, kde jsou vazebné síly v produktech signifikantně větší než ve výchozích látkách a pravděpodobnost konečného stavu větší než výchozího. Reakce naproti tomu neproběhne tehdy, když jsou vazebné síly v produktech menší než v látkách výchozích a pravděpodobnost konečného stavu je menší než pravděpodobnost stavu výchozího.
Jelikož energie spotřebovaná při hydrolyse triacylglycerolu v dílčích reakcích 1 a 2 je menší než energie uvolněná v reakcích 3 a 4, je celá reakce provázena uvolněním určitého množství energie. To znamená, že výchozí látky musí mít větší obsah vnitřní energie než produkty reakce (hovoříme o energetickém obsahu esteru).
Při studiu chemických či biochemických reakcí neznáme hodnotu vnitřní energie soustavy; můžeme zjistit pouze rozdíl vnitřní energie soustavy před proběhnutím reakce a po ní (Δ U).
Jelikož jsme si vnitřní energii soustavy definovali další stavovou veličinou nazvanou volná energie (či Gibbsova energie G), může být kriteriem pro posouzení samovolnosti děje právě změna této energie (Δ G), schopná konat práci.
Ubývá-li při reakci volná energie (Δ G < 0), hovoříme o reakci exergonní (Δ G má podle dohody záporné znaménko), jestliže reakce energii naopak spotřebovává (Δ G > 0), jde o reakci endergonní (Δ G má znaménko kladné).
Změna volné energie udává kolik této energie může například buňka biochemickou reakcí získat, nebo kolik jí musí naopak vynaložit, aby se reakce uskutečnila. V případě G = 0 nemůže, jak již bylo řečeno, systém konat práci a je proto v rovnovážném stavu.
Tzv. standardní změny volné energie (Δ G°), vztažené na mol reagující látky za standardních podmínek (teploty 25°C, tlaku 101,3 kPa, jednomolární koncentrace protonů, tj. pH = 0) jsou tabelovány. Δ G° je rovněž spjata s disociační konstantou, charakterizující posun rovnováhy reakce podle následujícího vztahu
Δ G° = - RT lnK
Protože většina biochemických reakcí probíhá při pH cca 7, používají se v biochemii tzv. standardní změny volné energie při tomto pH a označují se Δ G°(.
6.4. Energetické spřažení biochemických reakcí
V organismu probíhají reakce exergonní i endergonní. Energii, potřebnou k pohonu endergonních reakcí buňka získává na úkor reakcí exergonních. Toto vzájemné energetické propojení se realizuje dvěma způsoby.
Na základě vzájemné bezprostřední návaznosti obou typů reakcí,
prostřednictvím energeticky bohatého meziproduktu.
Ad a) Při přímé návaznosti exergonní reakce buď reakci endergonní předchází, nebo ji následuje. Diskutujme nejprve případ po sobě jdoucích reakcí, označených 1 a 2.
1. reakce A ( B K1 = 1000 Δ G° = - 15 kJ. mol-1
2. reakce B ( C K2 = 0,01 Δ G° = + 10 kJ.mol-1
V prvé reakci připadá v rovnovážném stavu jedna molekula látky A na 1000 molekul látky B, ve druhé reakci 100 molekul látky B na 1 molekulu látky C (či 1000 na 10).
1 A → 1000 B
100 B → 1 C ( 1000 B → 10 C
při spřažení obou reakcí 1 A → 10 C
Řetězec obou reakcí má rovnovážnou konstantu K = 10 (reakce bude exergonní, ΔG° = -5 k J.mol-1).
Společný člen B bude prvou reakcí dodáván v nadbytku pro druhou reakci, která tak bude poháněna zleva doprava.
Druhý případ:
1. reakce A ( B K1 = 0,1 Δ G° = + 6 kJ.mol-1
3. reakce B ( C K2 = 1000 Δ G° = -18 kJ.mol-1
Na základě podobné úvahy jako v předchozím případě
10 A → 1 B
1 B → 1000 C ( 10 A → 1000 C ( K = 100
Při tomto spřažení bude společný člen B druhou reakcí intenzivně odčerpáván, čímž bude prvá reakce poháněna zleva doprava ( ΔG° = - 12 kJ.mol-1). Odčerpávání látky B prvé reakce je možné mj. tím, že tato látka difunduje z místa reakce membránou, která je nepropustná pro látku A. V tomto případě je vlastně druhou spřaženou reakcí proces difuse.
Ad b) Nejvýznamnějším druhem spřažení biochemických reakcí je tvorba velmi reaktivního, energeticky bohatého meziproduktu. Mírou energie takto vzniklého meziproduktu je Δ G jeho hydrolysy. Nejdůležitějším univerzálním přenašečem chemické energie, energeticky bohatým meziproduktem, je adenosintrifosfát. Jeho biosynthesu vyjadřuje rovnice:
ADP + H3PO4 ↔ ATP + H2O ± Δ G° = 30 kJ.mol-1
Uvedenou energii je třeba vynaložit na tvorbu ATP, stejné množství energie se uvolní i při jeho hydrolyse.
V této souvislosti je třeba si uvědomit, že dříve uváděná tzv. makroergní vazba, označovaná ~, je pouze symbolem, vyjadřujícím vysoký energetický obsah sloučeniny, který se její hydrolysou uvolní. Energie uvolněná při hydrolyse makroergní sloučeniny totiž nepochází výhradně ze štěpení zmíněné vazby. Uvolněná energie je rozdílem chemické energie jako celku - tedy rozdílem mezi energií všech vazeb souvisejících se strukturou hydrolysované molekuly a energetickým obsahem štěpných produktů. Ten je v případě uvolnění energie nižší než energetický obsah molekuly výchozí.
Univerzální „energetická jednotka“ ATP tvoří hotovost (pool), která je okamžitě využitelnou zásobou chemické energie. Zmíněný adenosintrifosfát však není jedinou makroergní sloučeninou, se kterou se v metabolismu setkáváme. Adekvátně energeticky bohatými sloučeninami jsou i ostatní nukleosidtrifosfáty odvozené od purinu a pyrimidinu, avšak na rozdíl od univerzálního ATP se uplatňují pouze ve specifických reakcích (GTP při proteosynthese, UTP při synthese glykogenu a oligosacharidů, CTP při synthese fosfatidů).
Energetická potřeba organismu je kryta převážně štěpením adenosintrifosfátu na adenosindifosfát, pouze v některých případech (např. při synthese acylkoenzymu A) se energie získává štěpením ATP na adenosinmonofosfát (AMP) a difosfát. Při nedostatku ATP v buňce bývá jeho stav doplňován přenosem fosfátu z jedné molekuly ADP na druhou:
ADP + ADP ATP + AMP
Uvedená transfosforylace je katalysována adenylátkinasou, která se tak podílí na vytváření tzv. adenylátové hotovosti, charakterizované vzájemným poměrem všech tří složek - ATP : ADP : AMP. Tento poměr je v buňce ve stacionárním stavu, ve kterém připadá na ATP asi 80% celkové koncentrace uvedených nukleotidů. Tato rovnováha je udržována účinnými regulačními mechanismy, jejichž projevem je urychlené štěpení živin v případě nedostatku ATP (při jeho vyšší spotřebě), či intenzivní tvorba zásobních látek typu glykogenu a tuků při zvýšené hladině ATP.
Vzájemný vztah adenylátové hotovosti a ostatních nukleotidů vytváří tzv. adenylátový systém v širším slova smyslu, který se podílí na energetickém metabolismu buňky.
Jednou z důležitých funkcí ATP je přenos energie na energeticky chudší sloučeniny. Tento přenos, realizovaný transfosforylací, sice vede ke ztrátě fosfátu v ATP a části energie ve formě tepla, ale způsobuje „povýšení“ orthofosfát akceptujících molekul do vyššího energetického stavu. Tento stav pak umožňuje další biochemické přeměny takto fosforylovaného substrátu (viz např. proces glykolysy).
Počet molekul ATP, získaných či spotřebovaných v biochemických dějích, je vhodným kriteriem pro posouzení výkonnosti případně náročnosti těchto dějů.
Biosynthesa ATP může probíhat několikerým způsobem:
fotofosforylací - producenty ATP jsou v tomto případě autotrofní organismy disponující fotosynthetickým aparátem, schopným přeměňovat energii světelných kvant v energii chemickou
oxidační fosforylací - producenty jsou chemotrofní organismy, kterým fotosynthetický aparát chybí a které využívají k synthese ATP energii uvolněnou přenosem elektronů a protonů na vhodný akceptor, kterým je v respiračních řetězcích mitochondrií kyslík
substrátovou fosforylací - (fosforylací na úrovni substrátu), která probíhá na úkor hydrolysy některých energeticky bohatých meziproduktů metabolismu jako např. 1,3-bisfosfoglycerátu a fosfoenolpyruvátu v procesu glykolysy.
Kromě nukleosidtrifosfátů s polyfosfátovými vazbami se energeticky vysokým obsahem vyznačují i jiné makroergní sloučeniny. Jsou to sloučeniny s následujícími typy vazeb:
sloučeniny s vazbami acylfosfátovými, jako jsou například již zmíněný 1,3-bisfosfoglycerát, či aminoacyladenylát (viz kap. Proteosynthesa)
sloučeniny s vazbami enolfosfátovými , jako je fosfoenolpyruvát (meziprodukt glykolysy)
sloučeniny s vazbami guanidinfosfátovými, jejichž representantem je např. kreatinfosfát, participující při procesech spojených se svalovou prací
sloučeniny s vazbami thioesterovými, např. acylkoenzym A, mající významnou úlohu v metabolismu mastných kyselin
sloučeniny s vazbami fosfosulfátovými, jejichž příkladem je fosfoadenosinfosfosulfát (PAPS), meziprodukt procesu redukce síranů rostlinami.
Zmíněné biologicky důležité makroergní sloučeniny jsou za fysiologických podmínek stálé a mohou existovat nezměněné až do doby, než se jejich volná energie uvolní vlivem specifických enzymů.
6.5. Chemická povaha a stavba enzymů.
Enzymy jsou ve své podstatě proteiny. Skládají se buď výhradně z bílkoviny, pak je řadíme k jednoduchým bílkovinám, nebo obsahují kromě bílkovinné složky (apoenzymu) i složku nebílkovinnou, nízkomolekulární (kofaktor). Takové enzymy lze řadit k bílkovinám složeným.
Podle pevnosti vazby kofaktoru k apoenzymu můžeme rozlišovat koenzym a prostetickou složku. Koenzym je vázán labilně k apoenzymu a může být od něho snadno oddisociován. Některé koenzymy tak mohou přecházet ve své funkci z jednoho enzymu, respektive z jedné enzymové bílkoviny na druhou (např. nikotinamidadenindinukleotid-NAD+). Prostetická složka je naproti tomu vázána pevně, nejčastěji kovalentně, na apoenzym a lze ji považovat za skladebnou součást enzymu (flavinadenindinukleotid-FAD, biotin aj.).
Některé enzymy jsou asociáty dvou, čtyř nebo i více subjednotek, z nichž obvykle každá může plnit katalytickou funkci. Zpravidla je však aktivita kompletního asociátu vyšší nežli aktivita oddělených subjednotek.
Enzymy jsou buď volně rozptýleny v cytoplasmě, nebo jsou součástí subcelulárních struktur (např. enzymy respiračního řetězce mitochondrií). Některé enzymy jsou součástí tzv. multienzymových komplexů, jejichž složky jsou uspořádány tak, aby umožňovaly co nejrychlejší průběh na sebe navazujících reakcí. Příkladem takového multienzymového komplexu je tzv. synthetasa mastných kyselin, účastnící se výstavby lipidů nebo multienzymový komplex dekarboxylace 2-oxokyselin (viz kap. Citrátový cyklus).
Apoenzym má dvě důležitá vazebná místa, nazývaná aktivní centra. Jedno aktivní centrum je zodpovědné za vazbu subst
Vloženo: 15.08.2009
Velikost: 710,00 kB
Komentáře
Tento materiál neobsahuje žádné komentáře.
Mohlo by tě zajímat:
Reference vyučujících předmětu B3 - Kapitol 5-6Podobné materiály
- B1 - Biochemie - Biochemie
- B2 - Kapitol 1-4 - Biochemie
- B4 - Kapitol 7 - Biochemie
- B5 - Kapitol 8 - Biochemie
- B6 - Kapitol 9 - Biochemie
- B7 - Kapitol 10-12 - Biochemie
- 1 - Test - Test z Biochemie
- 2 - Test - Test z Biochemie
- 3 - test - Test z Biochemie
- 4 - test - Test z Biochemie
- 5 - test - Test z Biochemie
- 6 - test - Test z Biochemie
- 7 - test - Test z Biochemie
- 8 - test - Test z Biochemie
- 9 - test - Test z Biochemie
- 10 - Meterial - Biochemie
- 11 - material - Biochemie
- 12 - material - Biochemie
- 13 - material - Biochemie
- 14 - material - Biochemie
Copyright 2024 unium.cz