- Stahuj zápisky z přednášek a ostatní studijní materiály
- Zapisuj si jen kvalitní vyučující (obsáhlá databáze referencí)
- Nastav si své předměty a buď stále v obraze
- Zapoj se svojí aktivitou do soutěže o ceny
- Založ si svůj profil, aby tě tví spolužáci mohli najít
- Najdi své přátele podle místa kde bydlíš nebo školy kterou studuješ
- Diskutuj ve skupinách o tématech, které tě zajímají
Studijní materiály
Hromadně přidat materiály
Vypracované otázky
ACA05E - Biochemie
Hodnocení materiálu:
Vyučující: Ing. CSc. Ludmila Staszková
Zjednodušená ukázka:
Stáhnout celý tento materiálosidasa a samotný proces fosforolysy srovnán s procesem hydrolysy, ve které byla akceptorem glukosy molekula vody.
Odbourávání fosforylasou se zastavuje u čtvrtého glukosového zbytku před místem větvení. Nyní nastoupí enzym transglykosidas, který oddělí štěp tří molekul glukosy a přenese jej na jiný řetězec za současné tvorby 1,4-(-D-glykosidové vazby. Tím se umožní fosforolyla dalšího úseku polysacharidového řetězce. Po odštěpení zmíněného tříglukosového zbytku zůstane v místě větvení jedna molekula glukosy vázaná 1,6-(-vazbou. Tato molekula glukosy se hydrolyticky odštěpí amylo-1,6-glukosidasou, takže se uvolní do prostředí volná, bez esterifikující kyseliny fosforečné.
Vzájemnou souhrou enzymů fosforylasy a amylo-1,6-glukosidasy je glykogen odbouráván až na glukosa-1-fosfát a neesterifikovanou glukosu, tvořící zhruba 10% celkového množství tohoto štěpením vzniklého monosacharidu.
Intensita degradace glykogenu fosforylasou je ovlivňována enzymem kinasou. Tento enzym, positivně stimulovaný adrenalinem prostřednictvím c-AMP, aktivuje fosforylasu a tím ovlivňuje zvýšené štěpení glykogenu. Současně s aktivací fosforylasy se zvýšenou hladinou adrenalinu inaktivuje glykogensynthasa, čímž se sníží rychlost tvorby tohoto polysacharidu.
Biosynthesa mastných kyselin
Živočichové mají biosynthesu mastných kyselin lokalizovánu převážně v buněčném cytosolu na multienzymovém komplexu synthetasy mastných kyselin. Mastné kyseliny se tvoří především v tkáních tukových (50%), ve střevě (12%) a v játrech (5%). Průběh biosynthesy je zahájen přenosem acetátu na periferní SH skupinu. Průběh biosynthesy mastných kyselin je stimulován nabídkou acetylkoenzymu A, brzděn je zvýšenou koncentrací dílčích reakčních produktů. Jde o proces silně endergonní.
Chemická povaha a stavba enzymů
Enzymy jsou proteiny, skládají se výhradně z bílkoviny – jednoduché bílkoviny. Bílkoviny složené obsahují bílkovinou složku (apoenzym) a složku nebílkovinou (kofaktor). Dle pevnosti vazby kofaktoru k apoenzymu rozlišujeme za prvé koenzym a za druhé prostetickou složku. Koenzym je vázán labilně k apoenzymu a může být snadno oddisociován. Prostetická složka je vázána pevně nejčastěji kovalentně na apoenzym, považuje se za skladebnou součást enzymu. Některé enzymy jsou asociály dvou, čtyř nebo více subjednotek. Aktivita kompletního asociálu je vyšší nežli aktivita oddělených subjednotek. Enzymy jsou volně rozptýleny v cytoplazmě nebo jsou součástí subcelulárních struktur. Některé enzymy jsou součástí tzv. multienzymových komplexů, ty jsou uspořádány tak, aby proběhla co nejrychleji reakce, např. syntéza mastných kyselin. Apoenzym má dvě důležitá vazebná místa, aktivní centra. První je zodpovědné za vazbu substrátu a druhé slouží k vazbě kofaktoru, obě mají vliv na enzymovou aktivitu. Aktivní centrum pro vazbu substrátu je tvořeno dvěma či třemi AMK s disociabilními funkčními skupinami, které zprostředkovávají interakci enzymu se substrátem. Podle typu těchto skupin a jejich lokalizace v aktivním centru je lze rozdělit na vazebné a katalické. Aktivní centrum pro vazbu substrátu je zodpovědné především za substrátovou specifiku, jeho stavba rozhoduje o tom, jaký substrát bude enzymem akceptován. Apoenzym je spolu s kofaktorem zodpovědná za specifitu účinku.
Citrátový cyklus
Má-li být pyruvat vzniklí glykolýzou totálně zoxidován na oxid uhličitý za energetického zisku uloženého v molekulách ATP, musí být přeměněn na acetát, respektive acetyl koenzym A. Reakce je zprostředkována multienzymovým komplexem pyruvatdehydrogenázy. Kofaktory tohoto komplexu jsou theamidin fosfát, FAD, NAD, lipoamid, koenzym A, prostřednictvím tohoto komplexu je pyruvat aerobně dekarboxilován na acetát, který je přenesen na koenzym A. Acetyl koenzym A je první reakcí citrátového cyklu. Enzym citrátsyntháza katalyzuje kondenzaci oxalacetátu s acetyl koenzymem A na citrát. Reakce je silně exergonní, probíhá ireverzibilně. Isocitrát je další reakcí cutrátového cyklu isocitrátdehodrogenázo degradován na dva – oxoglutarát. V mitochondriích jsou dva typy isocitrátdehodrogenáz. První spolupracuje s NAD, uplatňuje se při nedostatku ATP a zvýšené nabídce NAD. Druhá spolupracuje s NADP, je inhibována ATP a redukovaným NADPH. Následující reakce je obdobná přeměně pyruvátu v acetylkoenzym A. Jejím produktem je sukcinylkoenzym A vzniká další molekula NADH. Vzniklý sukcinit koenzym A je hydroliticky štěpen na sukcinát a část energie uvolněné štěpením přejde do molekuly GTP. Výsledkem této transakce je molekula ATP. Další reakcí je sukcinát reverzibilně dehydrogenován na fumarát. Je katalizován enzymem sukcinátdehydrogenázou. Následuje hydratace dvojné vazby fumarátu, z reakce rezultuje malát. Vzniklý malát podléhá dehydrogenaci. Katalyzované malátdehydrogenázou, výsledkem je oxalacetát, který citrátový cyklus uzavírá. Regulace cyklu: je regulován okamžitými požadavky organismu. Hlavním úkolem je umožnit energetický zisk. Poměr ATP ku ADP ku ANP v tzv. adenylátové hotovosti je hlavní regulátor.
Chemická povaha a stavba enzymů
Enzymy jsou proteiny, skládají se výhradně z bílkoviny – jednoduché bílkoviny. Bílkoviny složené obsahují bílkovinou složku (apoenzym) a složku nebílkovinou (kofaktor). Dle pevnosti vazby kofaktoru k apoenzymu rozlišujeme za prvé koenzym a za druhé prostetickou složku. Koenzym je vázán labilně k apoenzymu a může být snadno oddisociován. Prostetická složka je vázána pevně nejčastěji kovalentně na apoenzym, považuje se za skladebnou součást enzymu. Některé enzymy jsou asociály dvou, čtyř nebo více subjednotek. Aktivita kompletního asociálu je vyšší nežli aktivita oddělených subjednotek. Enzymy jsou volně rozptýleny v cytoplazmě nebo jsou součástí subcelulárních struktur. Některé enzymy jsou součástí tzv. multienzymových komplexů, ty jsou uspořádány tak, aby proběhla co nejrychleji reakce, např. syntéza mastných kyselin. Apoenzym má dvě důležitá vazebná místa, aktivní centra. První je zodpovědné za vazbu substrátu a druhé slouží k vazbě kofaktoru, obě mají vliv na enzymovou aktivitu. Aktivní centrum pro vazbu substrátu je tvořeno dvěma či třemi AMK s disociabilními funkčními skupinami, které zprostředkovávají interakci enzymu se substrátem. Podle typu těchto skupin a jejich lokalizace v aktivním centru je lze rozdělit na vazebné a katalické. Aktivní centrum pro vazbu substrátu je zodpovědné především za substrátovou specifiku, jeho stavba rozhoduje o tom, jaký substrát bude enzymem akceptován. Apoenzym je spolu s kofaktorem zodpovědná za specifitu účinku.
Citrátový cyklus
Má-li být pyruvat vzniklí glykolýzou totálně zoxidován na oxid uhličitý za energetického zisku uloženého v molekulách ATP, musí být přeměněn na acetát, respektive acetyl koenzym A. Reakce je zprostředkována multienzymovým komplexem pyruvátdehydrogenázy. Kofaktory tohoto komplexu jsou theamidin fosfát, FAD, NAD, lipoamid, koenzym A, prostřednictvím tohoto komplexu je pyruvát aerobně dekarboxilován na acetát, který je přenesen na koenzym A. Acetyl koenzym A je první reakcí citrátového cyklu. Enzym citrátsyntháza katalyzuje kondenzaci oxalacetátu s acetyl koenzymem A na citrát. Reakce je silně exergonní, probíhá ireverzibilně. Isocitrát je další reakcí cutrátového cyklu isocitrátdehodrogenázo degradován na dva – oxoglutarát. V mitochondriích jsou dva typy isocitrátdehodrogenáz. První spolupracuje s NAD, uplatňuje se při nedostatku ATP a zvýšené nabídce NAD. Druhá spolupracuje s NADP, je inhibována ATP a redukovaným NADPH. Následující reakce je obdobná přeměně pyruvátu v acetylkoenzym A. Jejím produktem je sukcinylkoenzym A vzniká další molekula NADH. Vzniklý sukcinit koenzym A je hydroliticky štěpen na sukcinát a část energie uvolněné štěpením přejde do molekuly GTP. Výsledkem této transakce je molekula ATP. Další reakcí je sukcinát reverzibilně dehydrogenován na fumarát. Je katalizován enzymem sukcinátdehydrogenázou. Následuje hydratace dvojné vazby fumarátu, z reakce rezultuje malát. Vzniklý malát podléhá dehydrogenaci. Katalyzované malátdehydrogenázou, výsledkem je oxalacetát, který citrátový cyklus uzavírá. Regulace cyklu: je regulován okamžitými požadavky organismu. Hlavním úkolem je umožnit energetický zisk. Poměr ATP ku ADP ku ANP v tzv. adenylátové hotovosti je hlavní regulátor.
Enzymatické přeměny AMK
20 alfa aminokyselin – tyto je třeba přijímat v potravě
1,Transaminace: proces přenosu aminoskupiny z aminokyseliny na vhodný akceptor, kterým bývá 2-oxokyselina, kofaktorem přenosu aminoskupiny je pyridoxalfosfát, transaminací může organismus nahradit např alanin, serin, kys glutamová a asparagová
2,Aerobní deaminace: je katalisována oxidasami l-aminokyselin přítomnými v játrech (glutamáthydrogenasa, koenzym NAD+), koenzym NAD+ je schopen deaminovat glutamát za tvorby oxoglutarátu, ten je schopen aktivně přijímat aminoskupinu, opačným procesem je redukční aminace: pochod umožňující využití amoniaku jako zdroje N pro biosyntesu AMK
3,Dekarboxylace AMK: proces odštěpení CO2 a vznik některých důležitých primárních aminů, podílejí se na výstavbě fosfolipidů (ethanolamin, cholin). Koenzymů( beta alanin), hormonů. Kofaktorem je pyridoxalfosfát
4,Přeměna postranního řetězce: proces navazující na odštěpení amoniaku molekuly AMK, uhlíkatá kostra AMK se odbourává na meziprodukty citrátového cyklu. Při zvýšenéném nároku na energii mohou být AMK totálně v citrátovém cykluzoxidovány na CO2 a vodu za vzniku ATP.
Fixace dusíku:
enzym nitrogenasa-skládá se ze dvou částí jedna obsehuje Fe az druhé která vedle železa i Mo, k přenosu jednoho el. páru na N je zapotřebí 4ATP
Asimilace nitrátů: probíhá ve dvou stupních 1,NO3—NO2 2,NO2—NH3. Nitrátreduktáza tvoří nitrid za účasti NADH jako red. činidla a flavoproteinu s molybdenem. Tento nitrid je dále redukován nitritreduktázou za tvorby amonných iontů (tato reakce není dosud spolehlivě prozkoumána).tento enzym je přítomen v chloroplastech. Amonný iont je dále zabudován přes oxoglutarát do kys glutamové, v chloroplastech je vázána glutaminsyntetasa diky ní je amonný iont transformován do glutaminu který je zdrojem N při synese AMK, purinů.
Enzymatické přeměny AMK
20 alfa aminokyselin – tyto je třeba přijímat v potravě
1,Transaminace: proces přenosu aminoskupiny z aminokyseliny na vhodný akceptor, kterým bývá 2-oxokyselina, kofaktorem přenosu aminoskupiny je pyridoxalfosfát, transaminací může organismus nahradit např alanin, serin, kys glutamová a asparagová
2,Aerobní deaminace: je katalisována oxidasami l-aminokyselin přítomnými v játrech (glutamáthydrogenasa, koenzym NAD+), koenzym NAD+ je schopen deaminovat glutamát za tvorby oxoglutarátu, ten je schopen aktivně přijímat aminoskupinu, opačným procesem je redukční aminace: pochod umožňující využití amoniaku jako zdroje N pro biosyntesu AMK
3,Dekarboxylace AMK: proces odštěpení CO2a vznik některých důležitých primárních aminů, podílejí se na výstavbě fosfolipidů (ethanolamin, cholin). Koenzymů( beta alanin), hormonů. Kofaktorem je pyridoxalfosfát
4,Přeměna postranního řetězce: proces navazující na odštěpení amoniaku molekuly AMK, uhlíkatá kostra AMK se odbourává na meziprodukty citrátového cyklu. Při zvýšenéném nároku na energii mohou být AMK totálně v citrátovén cykluzoxidovány na CO2 a vodu za vzniku ATP.
Klasifikace a názvosloví enzymů
1, Triviální názvy 2, Dle měněného substrátu +áza 3,dnes: Enzymová třída-dle typu katalizované reakce (6) každá z nich je rozdělena na podtřídy a podpodtřídy. E.C.-čtyřmístný enzymový kod
1,Třída oxidoreduktas-enzymy katalyzující přenos protonů nebo elektronů donorem jsou funkční skupiny
1.podtřída donorem je: -CH2-OH
2,podtřída donoren je: -CHO
3,podtřída donorem je: =CH-CH=
4,podtřída donorem je: =CH-NH2
2,Třída transferaz: enzymy katalyzující přenos určité skupiny na vhodný akceptor.
1,podtřída-přenášející jednouhlíkaté zbytky
2,podtřída-přenášející zbytky aldehydů a ketonů
3,podtřída-přenášejí acyl
4,podtřída-přenášejí glykosylové zbytky
3,Třída hydrolys: enzymy štěpící substráty za přítomnosti vody
1,podtřída-štěpí esterové vazby
2,podtřída-štěpí glykosidové vazby
3,podtřída štěpí etherické vazby
4,Třída lyas: enzymy odštěpující skupiny ze substrátu bez přítomnosti vody jako reaktantu
1,podtřída enzymy štěpící vazbu C-C
2,podtřída -//- C-O
3,podtřída -//- C-N
4,podtřída -//- C-S
5,třída isomeras: katalisují přeměnu jednoho isomeru v druhý
1,racemasy a epimerasy mění D formu v L
2,cis-trans izomerasy
3,intramolekulární oxidoreduktázy
4, intramolekulární transferasy
5,intramolekulární lyasy
6,Třída ligas: enzymy katalysující syntesu reakčního produktu z výchozích produktů za spotřeby ATP
1,enzymy katalisující syntesu vazby C-O
2, -//- C-S
3, -//- C-N
jednotlivá číselná označení lze připsat pouze čistým enzymovým býlkovinám
Fytohormony
Podle chemické stavby se fytohormony dělí do čtyř skupin. Do první skupiny patří hormony na basi indolu (indolové auxiny), do dalších skupin se řadí giberelliny, cytokininy a kyselina abscisová.
Z indolových derivátů je nejdéle známa kyselina indolyloctová (indolylacetát, auxin). Indolylacetát se vyskytuje v rostlinách volný i vázaný. Jako vázaný bývá spojen peptidovou vazbou s aspartátem a glutamátem nebo ve formě esteru s glukosou.
Jeho biosynthesa je sledem tří reakcí, jejich výsledkem je odstranění aminoskupiny a zkrácení alifatického řetězce tryptofanu o 1 uhlík. První z těchto reakcí, jejímž produktem je indolylpyruvát, je katalysována transaminasou. Akceptorem aminoskupiny může být některá z oxokyselin, nejpravděpodobněji oxoglutarát či pyruvát.
Následující reakce, katalysovaná indolylpyruvátdekarboxylasou, vede k indolylacetaldehydu. Vzniklý indolylacetaldehyd je potom flavinovou dehydrogenasou (indolylacetaldehyddehydrogenasou) oxidován v indolylacetát.
Alternativní cesta synthesy auxinu vede přes tvorbu tryptaminu, vzniklého dekarboxylací tryptofanu příslušnou dekarboxylasou.
Následující oxidační deaminace tryptaminu dehydrogenasou splupracující s NAD umožňuje vznik auxinu
Indolylacetát se uplatňuje při prodlužování růstu rostlin, při buněčném dělení a apikální dominanci. Ovlivňuje rovněž spad listů a plodů, partenokarpii a aktivitu rostlinných enzymů.
Giberelliny jsou fytohormony na basi gibanového skeletu, jehož původ je odvozen od acetylkoenzymu A a z něj vzniklého mevalonátu (str.168). Representantem této skupiny látek je kyselina giberelová.
Látky tohoto typu se, podobně jako auxiny, positivně uplatňují při buněčném dělení a prodlužovacím růstu, při partenokarpii a apikální dominaci. Kromě toho giberelliny narušují dormanci pupenů i semen a podílejí se na genové aktivaci.
Cytokininy jsou deriváty purinu, především adeninu, substituovaného na aminoskupině rozdílnými substituenty. Jejich biosynthesa souvisí s největší pravděpodobností s biosynthesou purinu (str.188). Jako příklad přirozeného a synthetického cytokininu jsou uvedeny kinetin a 6-benzyl-aminopurin.
Podobně jako předchozí fytohormony i cytokininy mohou stimulovat buněčné prodlužování a především buněčné dělení. Mohou rovněž porušovat dormanci semen a mohou způsobovat indukci enzymů. Na rozdíl od auxinu a giberellinů však podporují růst všech pupenů bez ohledu na apikální dominanci.
Kyselina abscisová je stejně jako kyselina giberelová isoprenoidem tvořeným pravděpodobně přes mevalonát – isopentenyldifosfát (str.168). Její původ je však připisován i degradaci xanthofylů, jak o tom svědčí některé údaje uváděné v literatuře. Změny v biosynthetické dráze od abscisové kyseliny ke kyselině giberelové nebo obráceně mění i relativní koncentrace obou látek, což se výrazně projevuje v morfogenesi.
Obr ze str.221
Kyselina abscisová je v podstatě antagonistou všech dosud probraných rostlinných hormonů. Rovnováha mezi ní a ostatními fytohormony rozhoduje o tom, jaký morfologický proces se bude odehrávat. Pokud se týká působení na molekulární úrovni, lze konstatovat inhibiční účinek kyseliny abscisové na replikaci DNA, na transkripci i na translaci.
Bylo prokázáno, že jako allosterický efektor stimuluje aktivitu ribonukleasy, degradující RNA. Bylo zjištěno, že kyselina abscisová inhibuje replikaci i transkripci omezením propustnosti biologických membrán. Tak může být například omezen transport molekul fosfátu do buněk a tím nepřímo omezena tvorba nukleových kyselin.
Mechanismus účinku fytohormonů
Bylo zjištěno, že indolové látky (auxin, indolylacetonitril, indolylpropionát), giberelliny a cytokininy vyvolávají zcela nespecificky morfogenesi, zatímco kyselina abscisová tuto morfogenesi potlačuje. Vzhledem k nízké specifitě těchto fytohormonů se dosud nepodařilo uspokojivě vysvětlit jejich působení na molekulární úrovni.
Na základě studia živočišných hormonů (str.223) byla vytvořena hypothesa „druhotného mediátoru“, podle níž indukují fytohormony – samy primární mediátory – tvorbu druhotného mediátoru, jenž je zodpovědný za příslušné hormonální efekty. Tímto druhým mediátorem by měl být cyklický 3‘, 5‘-adenosinmonofosfát. Hypothesa vychází z představy, že hormon jako první mediátor stimuluje aktivitu adenylcyklasy vázané na membráně, která vytváří z ATP c-AMP za odštěpení anorganického difosfátu. Cyklický adenosinmonofosfát pak aktivuje řadu enzymů a tím zasahuje do metabolismu rostliny. Ačkoli byl již několikrát oznámen nález c-AMP ve vyšších rostlinnách, novější výzkumy zatím tyto údaje a tím i zmíněnou funkci c-AMP zpochybňují.
Alternativním druhotným mediátorem (poslem) rostlinných hormonů, navazujícím například na andolylacetát, by mohl být ethylen. Ani o jeho působení jako mediátoru však dosud neexistují přímé důkazy.
Lze tedy v závěru shrnout, že ačkoli lze předpokládat podobný mechanismus účinku fytohormonů jako u hormonů živočišných, nepodařilo se dosud tento mechanismus experimentálně potvrdit jak na úrovni genů, tak při ovlivňování aktivity enzymů a permeability membrán.
Glukoneogeneze
Organismus, především živočišný, musí za každých okolností udržovat minimální hladinu glukosy, neboť glukosa je jediným dodavatelem energie pro nervovou a svalovou tkáň a erythrocyty. Glukosa je zapotřebí i pro doplňování meziproduktů citrátového cyklu, k tvorbě tuků, výživě plodu apod. Je proto nezbytné, aby byl organismus za hladovění či nedostatečném přívodu sacharidů potravou schopen deficit glukosy eliminovat tvorbou tohoto cukru z necukerných zdrojů.
Všechny organismy, včetně rostlin, mají schopnost převádět některé aminokyseliny v meziprodukty citrátového cyklu a ty potom přes pyruvát v glukosu. Rostliny mají navíc schopnost utilisovat v tomto směru i acetylkoenzym A, získaný degradací mastných kyselin zásobních tuků v glyoxylátovém cyklu (str.122). Je evidentní, že styčným bodem biosynthetických drah vedoucích od glukogenních aminokyselin, meziproduktů citrátového cyklu a acetylkoenzymu A ke glukose je pyruvát. Hovoříme-li o glukogenesi, jde tedy v podstatě o přeměnu pyruvátu v glukosu.
Ta by mohla být na první pohled realisovatelná pouhým zvratem hydrolysy. Takováto zpětná cesta však není možná, neboť tři z reakcí glykolysy jsou z energetického hlediska nevratné. Je to především tvorba fosfoenolpyruvátu, dále tvorba fruktosa-6-fosfátu z fruktosa-1,6-bisfosfátu a tvorba glukosy z glukosa-6-fosfátu.
Zvláštní postavení má v tomto smšru první reakce. Přímou fosforylaci nelze z výše uvedeného důvodu uvažovat a proto musí být pyruvát nejprve karboxylován za účasti biotinu a ATP na oxalacetát. Enzym katalysující tuto reakci se nazývá pyruvátkarboxylasa (1).
Oxalacetát je potom dekarboxylován fosfoenolpyruvátkarboxykinasou za současné fosforylace na fosfoenolpyruvát (2).
Tato fosforylace oxolacetátu probíhá mnohem snadněji, neboť je preferována enolforma dekarboxylací vzniklého pyruvátu. Donorem energie pro ziska makroergní vazby je GTP.
Protože pyruvátkarboxylasa je mitochondriálním enzymem a fosfoenolpyruvátkarboxykinasa enzymem lokalisovaným v cytosolu,
Vloženo: 25.06.2009
Velikost: 218,47 kB
Komentáře
Mohlo by tě zajímat:
Skupina předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujících předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujícího Ing. CSc. Ludmila Staszková
Podobné materiály
- ASA17E - Chov skotu a ovcí - Vypracované otázky
- ETA05E - Informatika - vypracovane otazky
- ETA05E - Informatika - vypracovane otazky informatika
- AEA09E - Zoologie - Vypracované otázky STRUNATCI
- AEA09E - Zoologie - Vypracované otázky BEZOBRATLÍ
- AEA09E - Zoologie - vypracované otázky PRVOCI
- ACA03E - Chemie organická - Vypracované otázky
- ACA02E - Anorganická a analytická chemie - Vypracované otázky
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - vypracované otázky-59)
- AEA03E - Parazitologie - vypracované otázky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otazky-vypracovane
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - Vypracované okruhy na Pícniny
- AVA12E - Základy porodnictví - vypracované otázky
- AAA10E - Základy meteorologie a klimatologie - Otázky ze zkoušky
- AAA14E - Základní agrotechnika a herbologie - Otázky zkouška
- ABA06E - Základy fyziologie rostlin - Otázky zkouška
- AHA09E - Agrochemie - Otázky z testu
- APA12E - Pedologie pro zahradníky - Otázky ze zkoušky
- EEA08E - Základy podnikové ekonomiky - Otázky zkouška
- ETA05E - Informatika - Otázky ke zkoušce.doc
- ETA05E - Informatika - Otázky ke zkoušce
- ABA05Z - Botanika - Botanika zápočet otázky.doc
- AAA23E - Základy agroekologie - otazky agroekologie
- AAA23E - Základy agroekologie - Otazky agroekologie Jirka
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - otázky k ústní zkoušce
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - zkouškové otázky
- ADA19E - Chov prasat I. - otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - vypracov. otázky
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - zkouskove otazky genetika
- ETA05E - Informatika - otázky
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - otazky mikro
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - otazky_mikro
- AEA09E - Zoologie - otázky zoo 2
- AEA09E - Zoologie - otazky zoo 3
- AEA09E - Zoologie - otazky ze zoologie 1
- AEA09E - Zoologie - Nove zkouskove otazky ZOO
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - chovzvirat-otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otázky zootechnika
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otazky k chovu
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - postacujuce otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otázky
- ACA03E - Chemie organická - otázky, odpovědi
- AEA09E - Zoologie - otázky zoologie
- ABA05E - Botanika - zkouškové otázky
- AVA15E - Morfologie hospodářských zvířat - zkouškové otázky
- AKA06E - Výživa zvířat - otázky ke zkoušce
- ASA03E - Chov skotu - zpracované otázky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otázky ze zkouškového testu
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - zpracované otázky
- ARA28E - Fyto 2 - otázky
- ARA28E - Fyto 2 - otázky ke zkoušce
- ARA28E - Fyto 2 - otázky fyto 2
- AGA11E - Etika chovu a etologie zvířat - testové otázky
- ASA09E - Chov koní - ZKOUŠKOVÉ OTÁZKY
- ASA25E - Chov koní - ¨zkouškové otázky
- AGA18E - Etologie zvířat - Zkouškové otázky
- AGA18E - Etologie zvířat - otázky ke zkoušce
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - Zkouškové otázky
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - Otázky-výživa
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - otázky pícninářství
- AEA03E - Parazitologie - otázky
- AEA03E - Parazitologie - otázky 2
- AEA03E - Parazitologie - otázky 3
- AVA22E - Anatomie HZ se základy histologie a embryologie - zkouškové otázky
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - otazky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otazky
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - otazky
- AEA25E - Zoologie bezobratlých - otazky bezobr.
- AEA25E - Zoologie bezobratlých - otazky
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky obr.
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky obojzivelnici a plazi
- AEA26E - Zoologie obratlovců - vypracovany otazky
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky
- AKA06E - Výživa zvířat - Otázky ze zkoušky z výživy
- AKA06E - Výživa zvířat - otazky_ke_zkousce
- AEA30E - Základy hydrobiologie - Otázky - Varianta B
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - prvoci
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - bezobralí
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - obratlovci (nedokončeno)
- AGA36E - Etika chovu zvířat a welfare koní - testove otazky
- ALA13E - Etologie zvířat - koní -Humpolec - Bc. - Otázky ke zkoušce
- ALA13E - Etologie zvířat - koní -Humpolec - Bc. - Otazky HUMPOLEC
- AKA05E - chov koní - ¨zkouskove_otazky
- AKA05E - chov koní - OTAZKY Z CHOVU
- AKA05E - chov koní - vyprac.otázky
- AKA05E - chov koní - ZKOUSKOVE OTAZKY
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - otazky picko
- ASA27E - Technika chovu koní - vyprac.otázky
- AMA05E - Mikrobiologie a biotechnologie - otázky II.zkouškového testu
- EJA74E - Právo a životní prostředí - Zkouškové otázky
- ARA98E - Zemědělské poradenství - Testové otázky
Copyright 2024 unium.cz