- Stahuj zápisky z přednášek a ostatní studijní materiály
- Zapisuj si jen kvalitní vyučující (obsáhlá databáze referencí)
- Nastav si své předměty a buď stále v obraze
- Zapoj se svojí aktivitou do soutěže o ceny
- Založ si svůj profil, aby tě tví spolužáci mohli najít
- Najdi své přátele podle místa kde bydlíš nebo školy kterou studuješ
- Diskutuj ve skupinách o tématech, které tě zajímají
Studijní materiály
Hromadně přidat materiály
Vypracované otázky
ACA05E - Biochemie
Hodnocení materiálu:
Vyučující: Ing. CSc. Ludmila Staszková
Zjednodušená ukázka:
Stáhnout celý tento materiálAMINOKYSELINY A BÍLKOVINY
ze živých organismů izolováno několik set aminokyselin, některé se vyskytují pouze v určitých biologických druzích a mají rozmanité funkce, úlohu některých zatím neznáme
nejdůležitějších je dvacet, ze kterých jsou zbudovány bílkoviny – kódované aminokyseliny (pro každou aminokyselinu existuje konkrétní kód nebo kódy tvořené třemi po sobě jdoucími nukleotidy)
většina přírodních aminokyselin jsou -aminokyseliny, mají proto stejný základní skelet
získávání aminokyselin
rostliny a většina mikroorganismů kryjí veškerou spotřebu samovýrobou
živočichové vyrábí jen některé – esenciální aminokyseliny, ostatní musí přijímat potravou, hlavně ve formě bílkovin
kódované aminokyseliny
většinou se používají triviální názvy odvozené od zdroje, z něhož byly prvně izolovány, nebo z výrazné vlastnosti , např.
název
R
původ názvu
glycin
H -
podle sladké chuti (řec. glykýs)
tyrosin
OH-C6H4-CH2-
podle sýra (řec. tyros)
asparagin
NH2-CO-CH2-
podle chřestu (lat. asparagus)
při zápisu struktur peptidů a bílkovin se používají třípísmenné symboly např. Gly, Tyr, Asn nebo u složitějších struktur nověji jednopísmenné symboly např. G, Y, N
oxytocin – stahy hladkého svalstva (* vasopresin – omezení tvorby moči)
s výjimkou glycinu se všechny kódované aminokyseliny vyskytují ve dvou konfiguracích
v bílkovinách se vyskytují pouze L-formy
Předpokládá se, že výběr L-konfigurace aminokyselin byl náhodný. Jakmile však k této volbě došlo, musela být dodržována, protože proteosyntetický aparát vyžaduje standardní konfiguraci.
Řada mikroorganismů využívá D-formy k tvorbě vysoce toxických peptidů – antibiotika.
PŘEHLED KÓDOVANÝCH AMINOKYSELIN
Struktura
postranního řetězce
Triviální název
Zkratky
Izoelektrický
bod pI
a) bez postranního řetězce
- H
glycin
Gly G
6,0
b) s uhlovodíkovým nesubstituovaným řetězcem
- CH3
alanin
Ala A
6,0
- CH(CH3)2
valin
Val V
6,0
- CH2CH(CH3)2
leucin
Leu L
6,0
- CH(CH3)CH2CH3
isoleucin
Ile I
6,0
c) s hydroxylem v postranním řetězci
- CH2OH
serin
Ser S
5,7
- CH(OH)CH3
threonin
Thr T
5,6
d) se sirnou skupinou v postranním řetězci
- CH2SH
cystein
Cys C
5,0
- CH2CH2SCH3
methionin
Met M
5,7
e) s karboxylem v postranním řetězci
-CH2COO-
kys. asparágová
(aspartát)
Asp D
3,0
- CH2CH2COO-
kys. glutamová
(glutamát)
Glu E
3,2
f) s karboxyamidovou skupinou v postranním řetězci
- CH2CONH2
asparagin
Asn N
5,4
- CH2CH2CONH2
glutamin
Gln Q
5,7
g) s postranním řetězcem s bazickou skupinou
-(CH2)4NH3+
lysin
Lys K
9,7
arginin
Arg R
10,8
histidin
His H
7,6
h) s aromatickým postranním řetězcem
- CH2C6H5
fenylalanin
Phe F
5,5
- CH2C6H4OH
tyroxin
Tyr Y
5,6
tryptofan
Trp W
5,9
i) s postranním řetězcem jako součástí kruhu
prolin
Pro P
6,3
nekódované aminokyseliny
mají další biologické významy
např. -alanin je prekurzorem kyseliny pantothenové (vitamin B5)
ornithin a citrulin slouží k likvidace toxického amoniaku u savců
NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH, NH2CO-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH
fyzikální vlastnosti
pro konečné uspořádání bílkovinných řetězců jsou důležitější fyzikální vlastnosti postranních řetězců aminokyselin než jejich chemická povaha
jsou to především velikost, polarita a acidobazický charakter
polarita
aminokyseliny - nepolární – např. alanin
- polární – např. asparagin (mohou tvořit vodíkové vazby a podílet se na
elektrostatických interakcích
acidobazické vlastnosti
aminokyseliny mají dipolární charakter, tzn. že v závislosti na pH prostředí se mohou chovat jako kyseliny i jako zásady
pH při, kterém je výsledný náboj nulový se nazývá izoelektrický bod pI
tato vlastnost se dá dobře využít při separaci a identifikaci aminokyselin (elektroforéza – izoelektrická fokusace)
chemické vlastnosti
nejběžnější metabolické reakce aminokyselin lze rozdělit do čtyř skupin
Kondenzace
N-konec dipeptid C-konec
vznikají dipeptidy, polypetidy až bílkoviny
Dekarboxylace
R1 – CH(NH2) – COOH ( R - CH2 – NH2 + CO2
Transaminace
slouží k přenosu aminoskupiny z jedné molekuly na druhou
Oxidační deaminace
úplným odbouráním aminokyselin vzniká oxid uhličitý, voda a amoniak
tato reakce je spojena s uvolněním energie
BÍLKOVINY (PROTEINY)
makromolekulární látky tvořené více jak 100 aminokyselinových zbytků – polypeptidy
př. strukturní vzorec obecného tripeptidu
bílkoviny jsou látky s nejpestřejší škálou funkcí
plní funkce stavební, transportní, řídící, ochranné, obranné a mnoho dalších
podle vlastností se dělí na dvě skupiny:
1. fibrilární
mají vláknitou strukturu
jsou většinou nerozpustné ve vodě
tvoří hlavně podpůrné struktury
např. kreatin (rohovina) – obsažen v pokožce, nehtech, vlasech
kolagen – vazivo, chrupavky, kosti
fibrin – bílkovina krevní plazmy podílející se na srážení krve
aktin a myozin – bílkoviny svalových tkání
2. globulární
mají přibližně kulovitý tvar
většinou dobře rozpustné ve vodě
např.bílkovinné složky enzymů
imunoglobuliny – protilátky
globin – součást hemoglobinu, albumin – hlavní bílkovina krevní plazmy
struktura bílkovin
1. primární
vyjádřena pořadím aminokyselin v bílkovinném řetězci
má vliv na chemické a biologické vlastnosti molekuly
zejména biologická funkce je podmíněna prostorovým uspořádáním řetězce
2. sekundární
makromolekulární řetězec má snahu se stabilizovat vytvářením takových prostorových uspořádání, v nichž by si aminokyselinové zbytky vzájemně nepřekážely a v nichž by bylo co nejvíce vodíkových vazeb
příkladem takovéhoto uspořádání jsou především -helix a -list (str. 151 a 152)
3. terciální
uspořádání -helixů a -listů v prostoru
bílkovina získává charakteristický tvar
molekula je navíc zpevněna disulfidickými vazbami, iontovými interakcemi a Van der Walsovými silami
jedná se o prostorové uspořádání sekundární struktury (str. 153)
4. kvartérní
uspořádání jednotlivých polypeptidových řetězců u složitějších bílkovinných molekul
denaturace bílkovin
ztráta biologických vlastností bílkoviny způsobená nevratným poškozením terciální struktury
může být způsobena vysokou teplotou, změnou pH, přítomností iontů těžkých kovů
PEPTIDY
nízkomolekulární obdoby bílkovin
vznikají při odbourávání bílkovin, některé jsou syntetizovány a mohou mít specifickou funkci, např.
a) některé hormony – např. hormony hypofýzy (vazopresin, oxytocin), insulin ad.
b) některé nervové přenašeče – např. endorfiny (opiátové receptory)
c) peptidotoxiny – např.neurotoxiny hadů a štírů, včelí toxin, amanitin muchomůrek
d) antibiotika – např. penicilin
cvičení: a) vytvořte strukturní vzorec peptidu následujícího složení Val-Leu-Ser-Cys-Glu
b) pojmenujte jednotlivé aminokyseliny systematicky
Veškeré odkazy se týkají učebnice: Mareček, Honza: Chemie pro čtyřletá gymnázia, 3. díl
výchozí látkou
pI = ˝ (pK1 + pK2) pK … disociační konstanty kyselin tzn. -NH3+ a - COOH
z řec. prótos - první
letální dávka LD50 pro myš 200 g kg-1
Aminokyseliny a bílkoviny
Biogenní prvky
Všechny živé objekty jsou slouženy z tzv. biogenních prvků. Dominantní složky organismů – H, C, N, O, Ca a P. Prvky podílející se na složení buněk – Na, K, Mg, Fe, F, Cl. Prvky které se vyskytují v buňce v množství velmi malém či stopovém – Mn, Co, Zn a další. Stopové prvky mají velmi významné role v metabolických procesech, mnohých biochemických reakcí či jako nezbytné součásti některých enzymů, vitamínů nebo hormonů. K látkám organickým, přítomných v organismech patří především voda. Voda má význam jako rozpouštědlo. Důležitými anorganickými látkami jsou také soli, uplatňují se v různých životně důležitých procesech.Bílkoviny (též proteiny) – polykondensátory složené z aminokyselin, jejichž významnou složkou je dusík. Vedle dusíku obsahují bílkoviny kyslík, uhlík a vodík. Tvoří 80 až 90% podíl všech organických sloučenin vyšších živočichů. Mají nezastupitelnou funkci při stavbě buněčných organel, membrán, při katalyse biochemických reakcí, při regulačních procesech, hrají důležitou roli i v reakcích imunologických. Organickými součástmi buněk jsou také nukleové kyseliny. Jsou to biopolymery složené z dusíkatých básí, pentos a kyseliny fosforečné. Obsahují dusík, kyslík, uhlík a vodík. Jejich součástí je také fosfor ve formě kyseliny fosforečné. Význam nukleových kyselin tkví především v přenosu genetické informace a realisaci synthesy všech buněčných bílkovin.
Biosynthesa bílkovin (translace)
Biosynthesa bílkovin patří mezi nejdůležitější anabolické procesy probíhající v organismu. Tato synthesa, zahrnovaná pod pojem translace, představuje překlad jazyka tvořeného písmeny dusíkatých basí nukleových kyselin do jazyka bílkovin, skládajícího se z 20 písmen „aminokyselinové“ abecedy.Vlastní proces proteosynthesy probíhá na ribosomech, které jsou součástí buněčného cytosolu Mechanismu proteosynthesy předchází několik důležitých etap. První z nich, pomineme-li nezbytnou tvorbu m-RNA, je příprava aktivního ribosomu, schopného biosynthesu bílkoviny zahájit. Tato příprava začíná tvorbou komplexu menší ribosomální podjednotky s t-RNA, nesoucí fosforylovaný methionin a molekulou m-RNA. Za účasti nejméně tří bílkovin, označených F1F2 a F3, následuje připojení větší ribosomální podjednotky, výsledkem čehož je vznik funkčního ribosomu Energii pro toto spojení dodává molekula GTP. Při proteosynthese se musí molekula m-RNA, připojená na ribosom, pohybovat jedním směrem. Protože se záznam v m-RNA čte ve směru 5‘ k 3‘ konci, začíná růst polypeptidového řetězce od aminokyseliny s volným NH2 – koncem a napojování dalších aminokyselin postupuje vždy přes volný karboxyl aminokyseliny předchozí. Proces iniciace iniciační kodon na m-RNA (AUG či GUC) a napojí se na něj svým antikodonem buď na místě P či A ribosomu za současného uvolnění iniciačních faktorů. Proces elongace začne tím, že se za účasti GTP připoutá na místo A následující t-RNA, nesoucí další aminokyselinu. Během následující translokace opustí t-RNA, uvolněná od formylovaného methioninu a iniciačního kodonu místo P, a peptidyl-t-RNA se přesune z místa A na P. Současně se posune m-RNA o tři nukleotidy. Tím se v pořadí další kodon m-RNA dostane do posice schopné čtení novou molekulou aminoacyl-t-RNA, která vstoupí na uvolněné akceptorové místo A. elongace probíhá tak dlouho, až na místo A vstoupí tzv. terminační kodon (UAA, UGA či UAG). V následujícím procesu zvaném terminace je po napojení poslední aminokyseliny hotový peptidový řetězec vázán přes t-RNA v místě P na ribosom. Účinkem uvolňovacích faktorů vyžadujících GTP, které rozpoznávají terminační kodon, dojde k uvolnění řetězce od t-RNA a řetězec se spolu s t-RNA uvolní z ribosomu.
Po tomto kroku následuje oddělení ribosomu od m-RNA a jeho rozpad na subjednotky, schopné se znovu uplatnit v novém procesu proteosynthesy.
K aktivaci jedné aminokyseliny se spotřebovala jedna molekula ATP. Proces iniciace, včetně přípravy funkčního ribosomu, a proces elongace spojený s translací nascentního peptidu o jedno místo na ribosomu, si vyžádaly celkem 1+2=3 molekuly GTP.
Uvážíme-li, že energie peptidové vazby je zhruba –21 kJ*mol-1 a enrgie jedné makroergní vazby ATP cca –32 kJ*mol-1, je spotřeba energie při biosynthese bílkovin vysoká. Značnou část energie musí zřejmě buňka platit za dokonalou a přesnou funkci celého proteosynthetického aparátu zodpovědného za tvorbu tohoto důležitého biopolymeru.
Fytohormony
Podle chemické stavby se fytohormony dělí do čtyř skupin. Do první skupiny patří hormony na basi indolu (indolové auxiny), do dalších skupin se řadí giberelliny, cytokininy a kyselina abscisová.
Z indolových derivátů je nejdéle známa kyselina indolyloctová (indolylacetát, auxin). Indolylacetát se vyskytuje v rostlinách volný i vázaný. Jako vázaný bývá spojen peptidovou vazbou s aspartátem a glutamátem nebo ve formě esteru s glukosou.
Jeho biosynthesa je sledem tří reakcí, jejich výsledkem je odstranění aminoskupiny a zkrácení alifatického řetězce tryptofanu o 1 uhlík. Indolylacetát se uplatňuje při prodlužování růstu rostlin, při buněčném dělení a apikální dominanci. Ovlivňuje rovněž spad listů a plodů, partenokarpii a aktivitu rostlinných enzymů.
Giberelliny jsou fytohormony na basi gibanového skeletu, jehož původ je odvozen od acetylkoenzymu A a z něj vzniklého mevalonátu (str.168). Representantem této skupiny látek je kyselina giberelová. Látky tohoto typu se, podobně jako auxiny, positivně uplatňují při buněčném dělení a prodlužovacím růstu, při partenokarpii a apikální dominaci. Kromě toho giberelliny narušují dormanci pupenů i semen a podílejí se na genové aktivaci.
Cytokininy jsou deriváty purinu, především adeninu, substituovaného na aminoskupině rozdílnými substituenty. Jejich biosynthesa souvisí s největší pravděpodobností s biosynthesou purinu (str.188). Jako příklad přirozeného a synthetického cytokininu jsou uvedeny kinetin a 6-benzyl-aminopurin. Podobně jako předchozí fytohormony i cytokininy mohou stimulovat buněčné prodlužování a především buněčné dělení. Mohou rovněž porušovat dormanci semen a mohou způsobovat indukci enzymů. Na rozdíl od auxinu a giberellinů však podporují růst všech pupenů bez ohledu na apikální dominanci.
Kyselina abscisová je stejně jako kyselina giberelová isoprenoidem tvořeným pravděpodobně přes mevalonát – isopentenyldifosfát (str.168). Její původ je však připisován i degradaci xanthofylů, jak o tom svědčí některé údaje uváděné v literatuře. Změny v biosynthetické dráze od abscisové kyseliny ke kyselině giberelové nebo obráceně mění i relativní koncentrace obou látek, což se výrazně projevuje v morfogenesi. Kyselina abscisová je v podstatě antagonistou všech dosud probraných rostlinných hormonů.
Mechanismus účinku fytohormonů
Bylo zjištěno, že indolové látky (auxin, indolylacetonitril, indolylpropionát), giberelliny a cytokininy vyvolávají zcela nespecificky morfogenesi, zatímco kyselina abscisová tuto morfogenesi potlačuje. Vzhledem k nízké specifitě těchto fytohormonů se dosud nepodařilo uspokojivě vysvětlit jejich působení na molekulární úrovni. hypothesa „druhotného mediátoru“, podle níž indukují fytohormony – samy primární mediátory – tvorbu druhotného mediátoru, jenž je zodpovědný za příslušné hormonální efekty. Tímto druhým mediátorem by měl být cyklický 3‘, 5‘-adenosinmonofosfát. Hypothesa vychází z představy, že hormon jako první mediátor stimuluje aktivitu adenylcyklasy vázané na membráně, která vytváří z ATP c-AMP za odštěpení anorganického difosfátu. Cyklický adenosinmonofosfát pak aktivuje řadu enzymů a tím zasahuje do metabolismu rostliny. Ačkoli byl již několikrát oznámen nález c-AMP ve vyšších rostlinnách, novější výzkumy zatím tyto údaje a tím i zmíněnou funkci c-AMP zpochybňují. Alternativním druhotným mediátorem (poslem) rostlinných hormonů, navazujícím například na andolylacetát, by mohl být ethylen. Ani o jeho působení jako mediátoru však dosud neexistují přímé důkazy.
Biologicky nejvýznamnější oligosacharidy – biosynthesa a odbourávání oligosacharidů
Mezi oligosacharidy řadíme sloučeniny tvořené až 10 molekulami monosacharidů. K nejvýznamnějším patří některé oligosacharidy tzv. trehalosového a maltosového typu. Prvně jmenované disacharidy jsou vzájemně vázány prostřednictvím poloacetalových hydroxylů a nemají tudíž redukční účinky. Jejich představiteli jsou trehalosa a sacharosa Disacharidy maltosového typu jsou maltosa a cukr mléčný – laktosa. Mají volný poloacetalový hydroxyl a proto též redukční účinky. Oligosacharidy jsou synthesovány z monosacharidů za katalitického působení enzymů transglykosylas, přenášejících molekulu monosy na jinou molekulu cukru. Vznikají tak disacharidy, trisacharidy či vyšší oligosacharidy, podle počtu sacharidových jednotek reakčního partnera příslušné transglykosylasy. Aby mohl být monosacharid enzymově „přenesen“ na jinou molekulu monosacharidu, musí být „povýšen“ do vyššího energetického stavu přijatelného pro transglykolasu. Děje se tak fosforylací za účasti ATP tvorbou fosforečného esteru příslušné monosy. Jako příklad je uvedena tvorba sacharosy.Glukosa je za přispění ATP fosforylována hexokinasou na glukosa-6-fosfát, který je isomerován na glukosa-1-fosfát. Oligosacharidy se štěpí za účasti ne příliš specifických hydrolitických enzymů ( či ( glykosidas, hydrolysujících ( či ( glykosidové vazby bez ohledu na to, které cukry jsou těmito vazbami poutány. Energie uvolněná štěpením těchto vazeb nestačí k tvorbě makroergního nukleosidtrifosfátu a zůstává proto chemicky nevyužita (mění se pouze v enrgii tepelnou).
Nejdůležitějšími polysacharidy jsou škrob, glykogen a celulosa. První dva polysacharidy jsou polykondensáty molekul glukosy, vázané 1,4-( a 1,6-(-glykosidovými vazbami; oba mají méně či více rozvětvenou strukturu. Celulosa je polyglukan s nerozvětvenými řetězci, ve kterých jsou molekuly glukosy vázány navzájem 1,4-(-glykosidovými vazbami.Škrob a glykogen jsou dominantními složkami živočišné potravy, celulosa je základní stavební složkou rostlin. Škrob je rostlinný polyglukan, skládající se z amylosy a amylopektinu. Vyskytuje se jako reservní látka v podobě škrobových zrn, uložených převážně v semenech a hlízách, ale též v kořenech a listech rostlin. Amylosa, tvořící 20 až 30% škrobu, obsahuje nerozvětvené řetězce 1,4-(-glykosidově vázaných glukos různé délky. Její relativní molekulová hmotnost se pohybuje v rozmezí 3x104 až 5x104. Amylopektin je složen z řetězců kratších, rozvětvených zhruba na každé desáté glukosové jednotce již zmíněnou 1,6-(-glykosidovou vazbou; molekulová hmotnost amylopektinu je řádově 106. Glykolipidy obsahují jako lipidovou složku ceramid (str.161) a liší se vzájemně pouze cukernou složkou. Jsou přítomny m.j. v mozku, krevním séru, erythrocytech, játrech, ledvinách i v kosterním svalstvu. Celulosa, téměř poloviční součást sušiny rostlin, vytváří díky dlouhým lineárním molekulám síťovitou strukturu jejich buněčných stěn.V rostlinných pletivech bývá ve spojení s jinými podpůrnými biopolymery, například pektiny a ligninem.Dalšími rostlinnými polysacharidy jsou tzv. hemicelulosy, tvořené pestou směsí polysacharidů složených z pentos a hexos. Patří sem arabany, xylany (pentosany), galaktany, manany, galaktomanany (hexosany).
Odbourávání glykogenu probíhá dvěma odlišnými způsoby. Při procesu zažívání je realisováno účinkem hydrolas (hydrolytické štěpení), ve svalech a játrech je glykogen odbouráván fosforolyticky. Hydrolytické štěpení glykogenu nebo škrobu je katalysováno trávicími enzymy, jmenovitě (-amylasou, obsaženou ve slinách a pankreatu. Podobně jako endopeptidasa štěpí bílkoviny, štěpí tento enzym molekulu glykogenu nebo škrobu od středu za tvorby oligosacharidů s cca 6 glukosovými jednotkami. Místa větvení řetězce glykogenu nejsou sice enzymem atakována, ale další průběh odbourávání není těmito místy bržděn. Štěpení probíhá tak dlouho, až je polysacharid zcela zhydrolysován na disacharid maltosou a isomaltosou.Vzniklé disacharidy mohou být pak dále štěpeny (-glukosidasou a oligo-1,6-glukosidasou (enzymy produkovanými sliznicí tenkého střeva) až na glukosu.
V játrech a střevní sliznici byla nalezena i amylasa odštěpující z glykogenu glukosové zbytky. Tento enzym, označovaný jako (-amylasa, hydrolysoje 1,4-(- i 1,6-(-glykosidové vazby a může zcela odbourat glykogen za tvorby glukosy.
Enzym (-amylasa, odštěpující maltosové zbytky od konce polysacharidu (exoglukosidasa), se vyskytuje prakticky jen v rostlinné říši. Produktem jejího působení je maltosa s vysokomolekulární dextrin, neboť dalšímu odbourávání překáží 1,6-(-větvení polysacharidového řetězce.
Fosforolytické štěpení probíhá ve svalech a především v játrech v období, kdy organismus nepřijímá potravu. Je zahájeno enzymem fosforylasou, štěpícím 1,4-(-glykosidové vazby vzájemně spojených glukos ve směru od neredukujícího konce molekuly glykogenu. V podstatě jde o přenos posledního glukosového zbytku na kyselinu fosforečnou, která je jeho akceptorem. Výsledkem degradace glykogenu je vznik glukosa-1-fosfátu. Enzym, katalysující popisovanou reakci, může být charakterisován jako transglyk
Vloženo: 25.06.2009
Velikost: 218,47 kB
Komentáře
Mohlo by tě zajímat:
Skupina předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujících předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujícího Ing. CSc. Ludmila Staszková
Podobné materiály
- ASA17E - Chov skotu a ovcí - Vypracované otázky
- ETA05E - Informatika - vypracovane otazky
- ETA05E - Informatika - vypracovane otazky informatika
- AEA09E - Zoologie - Vypracované otázky STRUNATCI
- AEA09E - Zoologie - Vypracované otázky BEZOBRATLÍ
- AEA09E - Zoologie - vypracované otázky PRVOCI
- ACA03E - Chemie organická - Vypracované otázky
- ACA02E - Anorganická a analytická chemie - Vypracované otázky
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - vypracované otázky-59)
- AEA03E - Parazitologie - vypracované otázky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otazky-vypracovane
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - Vypracované okruhy na Pícniny
- AVA12E - Základy porodnictví - vypracované otázky
- AAA10E - Základy meteorologie a klimatologie - Otázky ze zkoušky
- AAA14E - Základní agrotechnika a herbologie - Otázky zkouška
- ABA06E - Základy fyziologie rostlin - Otázky zkouška
- AHA09E - Agrochemie - Otázky z testu
- APA12E - Pedologie pro zahradníky - Otázky ze zkoušky
- EEA08E - Základy podnikové ekonomiky - Otázky zkouška
- ETA05E - Informatika - Otázky ke zkoušce.doc
- ETA05E - Informatika - Otázky ke zkoušce
- ABA05Z - Botanika - Botanika zápočet otázky.doc
- AAA23E - Základy agroekologie - otazky agroekologie
- AAA23E - Základy agroekologie - Otazky agroekologie Jirka
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - otázky k ústní zkoušce
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - zkouškové otázky
- ADA19E - Chov prasat I. - otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA13E - Zoohygiena a prevence - zkouškové otázky
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - vypracov. otázky
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - zkouskove otazky genetika
- ETA05E - Informatika - otázky
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - otazky mikro
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - otazky_mikro
- AEA09E - Zoologie - otázky zoo 2
- AEA09E - Zoologie - otazky zoo 3
- AEA09E - Zoologie - otazky ze zoologie 1
- AEA09E - Zoologie - Nove zkouskove otazky ZOO
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - chovzvirat-otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otázky zootechnika
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otazky k chovu
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - postacujuce otazky
- AGA12E - Základy obecné zootechniky - otázky
- ACA03E - Chemie organická - otázky, odpovědi
- AEA09E - Zoologie - otázky zoologie
- ABA05E - Botanika - zkouškové otázky
- AVA15E - Morfologie hospodářských zvířat - zkouškové otázky
- AKA06E - Výživa zvířat - otázky ke zkoušce
- ASA03E - Chov skotu - zpracované otázky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otázky ze zkouškového testu
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - zpracované otázky
- ARA28E - Fyto 2 - otázky
- ARA28E - Fyto 2 - otázky ke zkoušce
- ARA28E - Fyto 2 - otázky fyto 2
- AGA11E - Etika chovu a etologie zvířat - testové otázky
- ASA09E - Chov koní - ZKOUŠKOVÉ OTÁZKY
- ASA25E - Chov koní - ¨zkouškové otázky
- AGA18E - Etologie zvířat - Zkouškové otázky
- AGA18E - Etologie zvířat - otázky ke zkoušce
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - Zkouškové otázky
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - Otázky-výživa
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - otázky pícninářství
- AEA03E - Parazitologie - otázky
- AEA03E - Parazitologie - otázky 2
- AEA03E - Parazitologie - otázky 3
- AVA22E - Anatomie HZ se základy histologie a embryologie - zkouškové otázky
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - otazky
- AVA11E - Praktická fyziologie zvířat - otazky
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - otazky
- AEA25E - Zoologie bezobratlých - otazky bezobr.
- AEA25E - Zoologie bezobratlých - otazky
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky obr.
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky obojzivelnici a plazi
- AEA26E - Zoologie obratlovců - vypracovany otazky
- AEA26E - Zoologie obratlovců - otazky
- AKA06E - Výživa zvířat - Otázky ze zkoušky z výživy
- AKA06E - Výživa zvířat - otazky_ke_zkousce
- AEA30E - Základy hydrobiologie - Otázky - Varianta B
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - prvoci
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - bezobralí
- AEA09E - Zoologie - Zpracované otázky - obratlovci (nedokončeno)
- AGA36E - Etika chovu zvířat a welfare koní - testove otazky
- ALA13E - Etologie zvířat - koní -Humpolec - Bc. - Otázky ke zkoušce
- ALA13E - Etologie zvířat - koní -Humpolec - Bc. - Otazky HUMPOLEC
- AKA05E - chov koní - ¨zkouskove_otazky
- AKA05E - chov koní - OTAZKY Z CHOVU
- AKA05E - chov koní - vyprac.otázky
- AKA05E - chov koní - ZKOUSKOVE OTAZKY
- ATA05E - Pícninářství a pastvinářství - otazky picko
- ASA27E - Technika chovu koní - vyprac.otázky
- AMA05E - Mikrobiologie a biotechnologie - otázky II.zkouškového testu
- EJA74E - Právo a životní prostředí - Zkouškové otázky
- ARA98E - Zemědělské poradenství - Testové otázky
Copyright 2024 unium.cz