- Stahuj zápisky z přednášek a ostatní studijní materiály
- Zapisuj si jen kvalitní vyučující (obsáhlá databáze referencí)
- Nastav si své předměty a buď stále v obraze
- Zapoj se svojí aktivitou do soutěže o ceny
- Založ si svůj profil, aby tě tví spolužáci mohli najít
- Najdi své přátele podle místa kde bydlíš nebo školy kterou studuješ
- Diskutuj ve skupinách o tématech, které tě zajímají
Studijní materiály
tahák 2
ACA05E - Biochemie
Vyučující: Ing. CSc. Ludmila Staszková
Zjednodušená ukázka:
Stáhnout celý tento materiálLátkové složení organismů: dominantní (H, C, N, O, Ca, P), v menší míře (Na, K, Mg, Fe, F, Cl), stopové (Mn, Co, Zn, a další), k anorg. patří hlavně voda (60-95%) bílkoviny: biopolymery složené z amk (hlavní část N), tvoří 80-90% všech org sloučenin vyšších živočichů, u rostlin nižší (převládají polysacharidy), funkce: stavba buň. organel, membrán, katalýza boichem. reakcí, při regulačních procesech, atd. nukleové kys: biopolymery složené z dusíkatých bází, pentos a kys. fosforečné sacharidy: (glycidy)- skládají se z C, H a O, v rostl.orgánech až 90% celkové hmotnosti sušiny, v živočiších podstatně nižší (člověk asi 2%), jsou součástí buň membrán, tvoří zásobní látky ve formě glykogenu a škrobu, jsou látkami stavebními (celulóza), účastní se výstavby nukl. kys. lipidy: C, H, O. Charakteristická alkohol. sk. a mastné kysel. Dále obsahují další staveb. součásti jako kys. fosforečnou, cholin, kolamin, serin, inositol aj., zásobárnou energie, podílejí se na výstavbě membrán, fixují vnitř. org. organismus a projevy jeho existence: životní procesy org. jsou souborem na sebe vzájemně navazujících chem. reakcí (katabolické x anabolické), anabolické= vedou převážně k syntéze důležitých vysokomolekulárních látek typu glykogenu, škrobu, bílkovin, atd. katabolické= směřují k odbourávání (oxidaci) sloučenin s cílem energ. zisku či zisku meziproduktů potřebných k další syntéze. K urychlení všech reakcí organismu jsou řízeny speciál. katalyzátory (enzymy) Peptidy a proteiny (bílkoviny), jejich složení a struktura: stavební složky org., součástí membrán. Skládají se z L-α-aminokyselin vzájemně spojených peptid. vazbami- ty vznikají interakcí karbox. kys. a aminových sk. jednotlivých amk. AMK mohou vytvářet řetězce o 2,3,10,100 i 1000 amk zbytků a dle toho se dělí na peptidy, dipeptidy, tri-, oligo-, polypeptidy či bílkoviny struktura protein. řetězců: a)primární: pořadí či sekvence amk v jejich řetězci. Pořadí amk se stanovuje v sekventátorech b)sekundární: podmínněna prostorovým uspořádáním peptid. řetězce, na němž se podílejí H-můstky mezi peptid. vazbami jednoho spirál. stočeného bílkovinného řetězce –vznik stabilního útvaru α-helix (bílkovinný řetězec obtočen ve formě pravotoč. šroubovice.Helix je tvořena pept. vazbami s α uhlíky jednotl. amk, jejichž zbytky ční vně šroubovice. 1závit= 3,6amk) c)terciální: vzniká sbalením peptid. řetězce v prostoru. Důvodem je snaha o energ. nejvýhodnější uspořádání bílkovin. řetězce.Struktura závisí na sekvenci amk, an vztazích fčních sk., na vztahu celého bílkovin. řetězce k rozpouštědlu (vodě) d) kvarterní: vzniká agregací několika identických či podobných bílkovin. podjednotek (globulí)- jsou vázány slybými nekoval. vazbami- snadno porušitelné zvýšenou t, povrchovou silou, změnou pH, atd. Dle tvaru bílk. molekul, lze bílkoviny dělit na fibrilární (stavební, kontraktilní a podpůrná fce. Vytvářejí často interakcemi H-můstků a disulfid. můstků složitější řetězce- proplétají se a tvoří svazky podobné lanu. Jsou nerozpustné ve vodě) x globulární (oblý tvar molekul, dobře rozpustné, pod vlivem prostředí,flexibilnější-snadno podléhají změnám) Dle složení či stavby bílk. struktury dělíme na: jednoduché (obsahují výhradně protein. řetězec) x složené (kromě bílk. i složku nebílk.-tzv. prostetickou sk.- nukleoproteiny, lipoproteiny, glykopr., chromopr., atd.)Proteiny jako hydrofilní koloidy: molekuly bílkovin, mající nepolární nitro a polár. povrch, vytvářený disociací –COOH a –NH2 skupin, jsou ve vodném prostředí obklopeny orient. vrstvou molekul- vznikají tak hydrof. koloidy (rozpustnost ovlivněna změnou pH a změnou iont. síly solí přítomných v roztoku (Vylučování koloid. částic lze dosáhnout potlačením el. náboje bílkoviny či vysolováním-přídavkem neutr. solí)Denaturace a hydrolýza bílkovin: a) denatuarce:dochází ke ztrátě původních fyz.-chem. vlastností bílkoviny. Dle denatur. činidla dochází k rozpouštění kvarter., terciál., a sekund. struktury. Většinou nevratná. b)hydrolýza: rozrušení předcj¨hozích typů vazeb a interakcí především štěpením peptid. vazeb účinkem kyselin, zásad či enzymů. Výsledkem je směs amk Nejdůležitější biolog. fce peptidů a proteinů: a)stavební: kolagen a elastin se podílejí na tvorbě pojivových a kostních tkání. Keratiny- součást kůže, nehtů, vlny, atd b)transportní: některé bílk. se účastní přenosu O2 a CO2 (hemoglobin), Fe (transferin), lipidů (lipoproteiny) c)mechan.-chemické: globulární bílkovina myosin ve spojení s aktinem se podílejí na svalové kontrakci d)katalytické a regulační: zajišťují hormony a enzymy e)obranné a ochranné: tvorba protilátek (imunoglobuliny), vzniklých po vniknutí antigenů do buňky Izolace a čištění proteinů: frakční srážení etanolem či solemi některých kovů, chromatografické dělení, elektroforetická dělení Vitaminy jako kofaktory enzymů: vitaminy jsou jednoduché org. sloučeniny tvořící součást potravy (nemusí být nezbytný pro všechny-někteří jej dokáží syntetizovat z jiných sloučenin např vit. C z glukozy). Nedostatek (avitaminóza) x nadbytek (hypervit.) vitaminy rozpustné ve vodě: B1- thiamin: nedostatek beri-beri (nervové poruchy- degener. změny nerv. buněk), je derivátem pyrimidinu a thiazolu spojených vzájemně methylen. můstkem B2- riboflavin: nedostatek zánět spojivek, rohovky, ústní sliznice a pokožky. Je derivátem isoalloxaazinu a alkohol. cukru ribitolu. je součástí tzv. flavoproteinů (enyzymy přenášející proton a elektron buď na kyslík za tvorby hyperoxidu, nebo na cytochromový systém. Prostetickou složkou je FMN (flavinmononukleotid) či FAD (flavinadenindinukleotid) B6-pyridoxin-nedostatek vzácně (degen. nerv. poruchy, kožní onemocnění, změny složení krve) Výskyt ve 3 stejně účinných formách, lišících se sibstituenty (-CHO pyridoxal, -CH2OH pyridoxin, -CH2NH2 pyridoxamin) Shiffova báze: vzniká interakcí amk a koenzymu. Je meziproduktem při odštěpení uhlík. zbytku amk při dekarboxalacích a transaminacích PP-vitamin (nikotinamid): nedostatek- nervové poruchy, poruchy trávicího traktu, kožní projevy. Je důležitou součástí koenzymů oxidoreduktáz NAD+ (nikotinamidadenindinukleotid) a NADP+ (nikotinamidadenindinukleotidfosfát)- značný význam v metabolismu mikroorg., rostlin a živočichů kysel. pantothenová (pantothenát): nedostatek bolesti hlavy, nervové poruchy, u zvířat změna barvy srsti. Je to kyselina 2,4-dihydroxy-3,3- dimetylbutanová vázaná peptid. vazbou beta alaninem. Je syntetizován rostlinami a mikroorg. Jako součást koenzymu A se účastní aktivace mastn. kyselin při jejich odbourávání a bisyntéze Pteroylglutamát (PGA, kys. listová): nedostatek u kuřat zpomalení růstu a anemií, učlověka anemie, pokles hladiny hemoglobinu, poruchy gastrointestiál, syst. Enzymy obsahují biolog. účinný koenzym F. Molekula je složena z kondenz. jader pyrimidinu a pyrazinu, kys. p-aminobenzoové a kys. glutamové Kobalaminy (B12): nedostatek morfologické změny v gastriintest. traktu (lze eliminovat výtažky ze syrových jater) Fyziolog. účinou formou je akvokobalamin (zásobní látkou v játrech). Koenzym B12 se spoluúčastní přenosu metylové sk. při syntéze methioninu vitamin H (biotin): nedostatek změny v pokožce a nervové poruchy (experimentálně lze navodit požíváním bílků- avidin v bílku váže biotina odchází neúčinně s výkaly) Je kondenzátem močoviny a thiofenu se zbytkem kys. valerové. je prosteickou složkou karboxyláz Lipoát (kys. lipoová): nezbytný pro růst některých mikroorg. (mléčných bakterií). Jako prostetická složka součástí glykolýzy a citrátového cyklu Askorbát (vitamin C): potřeba o 2 řády vyšší než u ostatních vit. Nedostatek u člověka kurděje (skorbut)- poruchy vaziva vlásečnic (krvácení, zánět dásní a padání vlasů a zubů), porucha tvorby kolagenu, špatné hojení ran, arteroskleróza. Vitaminem je pro člověka, primáty a morče. Ostatní jej dokáží syntetizovat. Je to enolovaný lakton 2 či 3-oxogulonové kys.. Účastní se důležité oxidace NADH a NADPH. Sám podléhá zpětnému oxid. štěpení za vznikuoxalátu a L-threonátu – ztráta oxidoredukční fce Vitaminy rozpustné v tucích: A1- retinol: vzniká u vyšších org. ze svého provitaminu beta-karotenu enzymově oxid. štěpením. Nedostatek zpomalení růstu, šeroslepost, poruchy kůže a sliznice vitaminy sk. D (kalciferoly či kalcioly): podporují v živoč. těle resorpci Ca iontů- ovlivňují metabolismus kostí. Nedostatek křivice (rachitis)- měknutí kostí a opožděná osifikace. Hypervitaminoza- vysoká lámavost kostí. Jsou odvozeny od uhlovodíku steranu či gonanu. Ergokalciferol a cholekalciferol- vznik ozařováním kvasnič. ergosterolu a živočiš. cholesterolu UV paprsky vitaminy E (tokoferoly):nedostatek u skotu neplodnost, u člověka dostatečně kryto mikrobiál. produkcí. je to derivát tokolu (benzopyranový bicykl a pobočný řetězec odvozený od fytolu). Chrání nenasyc. kys. před oxidací, účastní se metabolismu nukl. kys. a syntézy cholesterolu vitaminy K: nedostatek zpomalení srážení krve a vnitř. krvácení v zažívacím traktu- způsobeno retardací prothrombinu (při tvorbě krev. koláče). Jsou to deriváty naftochinonů Kofaktory enzymů bez přímého vztahu k vitaminům: Adenosintrifosfát (ATP): je to nukleotid složený z adeninu, ribózy a 3 molekul kys. fosforečné. Má-li adenosin připojenou 1 molekula H3PO4, jde o nukleotid adenosinmonofosfát (AMP), jsou-li 2 adenosindifosfát (ADP). ADP-sloučenina s vysokým energ. obsahem- hydrolýzou se uvolní až 30kJ – vzniklý ADP a anorg. fosfát se mohou za příkonu energie opět sloučit (fotony- fotosyntéza)- energie se transformuje do univerzální energ. konzervy ATP- jako koenzym se účastní přenosu ortofosfátu, difosfátu, adenosylmonofosfát. zbytku a adenosyl. zbytku Uridintrifosfát (UTP): analogem ATP. Uplatňuje se při aktivaci fosforečných esterů monos při biosyntéze glykosidů, di-, oligo- a polysacharidů Cytidintrifosfát (CTP): obdoba předchozích. Uplatňuje se jako kofaktor transferáz přenášejících cholin či fosfatidovou kys.na diacylglycerol či jiný akceptor- výsledkem je fosfodiesterová vazba Heminy: derivátem porfyrinu s centrál. atomem Fe. je prostetickou složkou mnoha enzymů, účastnících se na přenosu elektronů-donorem elektronů redukujících atom Fe je obvykle flavoprotein či chinon Ubichinon (koenzym Q) a plastochinon: oba obsahují 1,4-benzochinon schopný vratné oxidoredukce. Ubichinon je součástí respir. řetězce v mitochondr. membránách, kde se podílí na transportu protonů. plastochinon se uplatňuje v chloroplastech ve světelné fázi fotosyntézy. Biochem. reakce a enzymová katalýza: ustálený či nerovnovážný stacionární stav: stav, při němž jsou systémem trvale přijímány látky z okolí za současného vydávání reakčních produktů. Živý systém má schopnost tlumit výkyvy vznikající jednorázovým příjmem potravy či některého z metabolitů-jednorázovým zvýšením energ. výdaje či okamžitou reakcí na změnu vnějších podmínek- vše je ovlivňováno množstvím , resp. aktivitou jednotlivých enzymů starajících se o plynulý běh= dynamická rovnováha termodynamika biochem. reakcí: řeší problémy energet. bilance biochem. dějů. Probíhá-li výměna energie mezi systémem a okolím, pak jde o otevřený systém x uzavřený (nemůže vyměňovat). Energie se může uvolňovat ve formě tepla Q a ve formě práce W. Celková energie soustavy ΔU= Q - W, tzn. Q= ΔU + W za podmínek stálého tlaku. Teplo je změnou určité stavové veličiny nazývanou entalpie H. ΔH= Q. Jde o změnu veličiny, jejíž hodnota závisí pouze na počát. a konečném stavu. změna enthalpie udává množství Q, který systém za konst. tlaku vymění s okolím ΔH= ΔU + W (ΔH= ΔU + p.ΔV, je-li tlak a objem konst., pak ΔU= ΔH 2. termodyn. věta: systém nemůže veškerou energii při dějích uvolněnou přeměnit v užitečnou práci, neboť její část v systému spotřebuje na vzrůst neuspořádanosti systému. Množství Q vyměněného s okolím není vhodnou mírou hnací síly chem. reakcí. Míra hnací síly musí zahrnovat i pravděpodobnost stavu, jeho uspořádanost (entropie S) či neuspořádanost ΔH= ΔG + T.ΔS, kde ΔG= změna volné energie, T= teplota v K, ΔS= entropie ΔG= ΔH – T.ΔS Volná energie= část vnitřní soustavy, která je proměnitelná v jinou formu energie a je tedy schopná konat práci. Je-li ΔG=0, pak systém není schopný konat práci, tj. je v termodyn. rovnováze Energetika biochem. reakcí: jde o zrušení určitých stávajících chem. vazeb a tvorba nových. Zrušením je myšleno homolyt. štěpení A:B → A . + B . čím pevnější je stávající vazba , tím větší energie je třeba na rozštěpení- energie chem.vazby. Nejsnáze proběhnou reakce , kde jsou vazebné síly v produktech větší než ve výchozích látkách a pravděpodobnost konečného stavu větší než výchozího. exergonní reakce: ubývá-li při reakci energie (ΔG < 0) endergonní: reakce energii naopak spotřebovává Energ. spřažení biochem. reakcí: energii, potřebnou k pohonu enderogon. reakcí buňka získává na úkor reakcí exergonních- propojeno buď na základě vzájemné ezprostřední návaznosti obou typů reakcí či prostřednictvím energ. bohatého meziproduktu (nejdůležitějším universálním přenašečem chem. energie je adenosintrifosfát ADP +H3PO4 → ATP + H2O ± ΔG° = 30kJ/mol – uvedenou energii je třeba vynaložit na tvorbu ATP stejné množství se uvolní při jeho hydrolýze. ATP tvoří hotovost, která je okamžitě využitelnou zásobárnou chem. energie (adekvátní jsou nukleosidtrifosfáty- uplatňují se však jen ve specifických reakcích). Energ. potřeba org. je kryta štěpením ATP na ADP, pouze někdy z ATP na AMP a difosfát. Při nedostatku ATP v buňce bývá jeho stav doplňován přenosem fosfátu z jedné molekuly ADP na druhou adenylátová hotovost: rovnovážný stav ATP : ADP : AMP, kde ATP tvoří asi 80% - v případě nedostatku ATP zvýšená tvorba zásobních látek typu glykogenu biosyntéza ATP: a)fosforylací: producenti ATP jsou autotrofní org. s fotosynt. aparátem b)oxidační fosforylací: producenti jsou chemotrofní org. bez fotosynt. aparáru. K syntéze ATP využívají energii uvolněnou přenosem elektronů a prtonů na vhodný akceptor, kterým je v respiračních řetězcích mitochondrií kyslík c)substrátovou fosforylací: probíhá na úkor hydrolýzy některých energ. bohatých meziproduktů metabolismu. Makroergní slouč.: sloučeniny s vazbami acylfosfátovými (bifosfoglycerát), enolfosfátový (fosfoenolpyruvát), guanidinfosfátovými (kreatinfosfát), thioesterovými (acylkoenzym), fosfosulfátovými (fosfoadenosinfosfosulfát) Chemická povaha a stavba enzymů: enzymy jsou v podstatě proteiny- skládají se buď jenom z bílkovinné složky- apoenzymu (jednoduché enzymy) či mají ještě navíc část nebílk.-kofaktor (složené). Podle pevnosti vazby apoenzymu ke kofaktoru rozlišujeme koenzym a prostetickou složku koenzym: je labilně vázán k apoenzymu, může být snadno oddělen. prostetická složka: vázána pevně (často kovalentně) na apoenzym. Enzymy jsou buď rozptýleny v cytoplazmě či jsou součástí subcelulárních struktur apoenzym: má 2 důležitá vazebná místa= aktivní centra (1. zodpovědné za vazbu substrátu- tvořeno 2-3 amk, 2. k vazbě kofaktoru) Mechanismus enzymové katalýzy: je třeba dostatečná energie k uskutečnění reakce- ta závisí na tlaku, koncentraci reakčních partnerů a teplotě prostředí – jde o aktivační energii. Snížení energ. bariéry reagujících molekul v organismu zajišťují enezymy- jsou katalyzátory snižující aktivační energii- významnou roli hrají aktivní centra enzymů- tím, že substrát ztrácí hydratační obal vzrůstá jeho reaktivita a současně dochází k výraznému zvýšení jeho koncentrace- následkem je zvýšenírychlosti reakce. Zdrojem energie je energie vazeb mezi oběma reakčními partnery (substrátem a enzymem) Wieland a Michaelis: enzym reaguje se substrátem za tvorby komplexu enzym-substrát (Fisherova teorie zámku a klíče), který přechází v komplex enzym- produkt. Nejnovější teorie o komplexu enzym-substrát předpokládá, že aktivní centrum není nehybné a neodpovídá zcela tvaru substrátu- je naopak plastické a dokáže se prostorově přizpůsobit = teorie indukovaného přizpůsobení Specifita enzym. reakcí: 1. kritériem je katalytická účinnost při normálním tlaku a fyziolog. teplotách- při těchto podmínkých mohou urychlit erakci až o 12 řádů 2. možnost citlivé regulace aktivity podle okamžitých potřeb organismu 3. specifita účinu- enzymy vedou reakce pouze k jedinému produktu 4. specifita substrátová- některé enzymy jsou absolutně specifické ve výběru reakčního partnera Faktory ovlivňující aktivitu enzymů: a)teplota: se vzrůstající t roste i rychlost enzym. reakce, tak jak to odpovídá kinet. energii (teplotní kvocient= kolikrát se zvýší rechlost reakce, stoupne-li t o 10°C Qt= k . T+10/T, u enzymu 2) S rostoucí t roste rychlost enzym. reakce zprvu lineárně, od bodu maxima nastává výrazný pokles rychlosti- způsobeno teplotní inaktivací enzymu (jeho bílkovinné části- dochází k denaturaci, tj. k rozvolňování H-můstků a totálnímu prostor. zhroucení struktury enzymu- jde o nevratný proces) tepl. maximum (optimální teplota) odpovídá reakčnímu max. (u rostlin 40-45°C, u zvířat 35-37°C) b) pH: rychlost enzym. reakce roste se vzrůstající hodnotou pH až k určitému maximu, poté křivka výrazně klesá. Příčinou závislosti je možnost disociace některých fčních skupin kativního centra enzymu a fčních sk. v molekule substrátu zodpovědných za vzájemnou interakci. Grafy dle druhu enzymu (zvonkovitý tvar). Většina enzymů má optimum 6,5 –7,0 pH (pepsin pH 2, trypsin pH 7,5-10,0) Kinetika enzym. reakcí: zabývá se vztahem mezi reakční rychlostí a koncentrací reagujících látek a) vliv koncentrace enzymu: s rostoucí koncentrací reagující látky roste úměrně i reakční rychlost. Při nadbytku substrátu je rychlost reakce přímo úměrná celkové koncentraci enzymu v= k.E , kde v= počát. rychlost enzym. reakce (množství vzniklého reakč. produktu za čas), k= rychlostní konstanta, E= koncentrace enzymu b) vliv koncentrace substrátu: při interakci enzymu se substrátem dojde ke vzniku komplexu enzym-substrát. Dle Michaelis a Mantenové rychlost rozpadu tohoto komplexu v reakční produkt a enzym určuje celkovou rychlost katalýzy. Počáteční rychlostí bude reakce po bezprostředním smíchání enzymu se substrátem. Se vzrůstající koncentrací substrátu bude stoupat i reakční rychlost až do okamžiku, kdy bude veškerý enzym přítomen pouze ve formě komplexu E-S – enzym bude substrátem nasycen a reakč. rychlost dosáhne tzv. limitní hodnoty. Graf: zpočátku je rychlost přímo úměrná koncentraci sub., se zvyšujícími se koncentracemi se bude rychlost zmenšovat až k limitní hodnotě. Michaelisova konst.: koncentrace substrátu odpovídající ˝ limitní reakční rychlosti (mol/dm3)- obvykle 0,01 – 0,00001 v= V.S / Km+S ,kde v= počáteční rychl. enzym. reakce, V= limit. reakč. rychlost, S= koncentrace substrátu, Km= Michaelisova konst Význam Michael. konst.: 1.charakterizuje afinitu enzymu k substrátu, 2.dovoluje posoudit, který ze substrátů bude přednostně akceptován aktivním centrem enzymu 3. hodnoty Km dovolují srovnávat aktivity stejných enzymů různé provenience c)vliv koncentrace reakčního produktu: v živých organismech je produkt jedné enzym. reakce okamžitě substrátem následné reakce- nemůže se hromadit. Ve zkumavce následná reakce odebírající produkt chybí Jednotky enzymové aktivity: katal= množství aktivity, které přemění 1mol substrátu za 1sec (dost velká- mikro-, nanokatal), specifická aktivita= dána počtem katalů na 1kg proteinu (mikrokatal/g), molární aktivita= počet katalů na 1mol enzymu, koncentrace enzym. aktivity= počet katalů v dm3. Regulace enzym. reakcí, regulace enzym. aktivity: a) aktivátory: aktivita enzymu může být pozitivně ovlivňována různými nízkomolekul. látkami i ionty- nejsou součástí enzymů- obvykle se váží v aktivním centru aniž jsou enzymem měněny (nejčastější je vazba na povrch apoenzymu- vzniká allosterický efekt- snadnější přístup substrátu do aktivního centra- větší anzym. aktivita) Aktivátory: Mg2+, Mn2+, Ca2+, Zn2+, Co2+ ěkteré enzymy K+, Na+ či NH4+ nebo i hormony b)inhibitory: negat. ovlivňují průběh reakce- snižují aktivitu. Vazba inhibitoru s enzymem je podobná jako u aktivátoru- liší se specifitou svého inhibičního účinku (Hg, Cu, aj.). Většina inhibicí je reverzibilní. využití v med
Vloženo: 25.06.2009
Velikost: 191,00 kB
Komentáře
Tento materiál neobsahuje žádné komentáře.
Mohlo by tě zajímat:
Skupina předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujících předmětu ACA05E - Biochemie
Reference vyučujícího Ing. CSc. Ludmila Staszková
Podobné materiály
- ETA05E - Informatika - Taháky
- AGA13Z - Genetika se základy biometriky - Tahák varianty zkoušky
- AVA35E - Praktická fyziologie zvířat-kůň - tahak
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - tahák
- ETA05E - Informatika - info-tahak
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - mikrobiologie-tahak2.test
- AVA34E - Praktická anatomie koně - Tahák1
- AVA34E - Praktická anatomie koně - Tahák 2
- AVA34E - Praktická anatomie koně - Tahák 3
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - mikracka tahak
- AMA06E - Praktická mikrobiologie - tahak
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 1
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 2
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 3
- AAA22E - Agroekologie - tahák
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 1
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 2
- AEA09E - Zoologie - tahák zoo 3
- ACA05E - Biochemie - tahák
- AAA11E - Základy bioklimatologie - tahák ke zkoušce
- AAA11E - Základy bioklimatologie - tahák
- AAA11E - Základy bioklimatologie - tahák
- AAA11E - Základy bioklimatologie - taháky2
- AAA11E - Základy bioklimatologie - tahak
- AHa02E - Výživa hospodářských zvířat - tahák
- AAA22E - Agroekologie - tahak
- AAA22E - Agroekologie - tahak
- AAA22E - Agroekologie - tahak
- AHA09E - Agrochemie - tahak
- AHA09E - Agrochemie - tahak
- AHA09E - Agrochemie - tahak
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - tahak
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - tahak
- AVA10E - Praktická anatomie zvířat - tahak
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - tahak
- AGA13E - Genetika se základy biometriky - tahak
- AEA26E - Zoologie obratlovců - tahak
- AEA26E - Zoologie obratlovců - tahak
- AEA26E - Zoologie obratlovců - tahak
- AEA26E - Zoologie obratlovců - tahak
- AAA11E - Základy bioklimatologie - klima tahák
- AMA08E - Základy mikrobiologie - Kompletní tahák mikrobiologie
- AEA09E - Zoologie - tahak cast 1
- AEA09E - Zoologie - tahak cast 2
- AEA09E - Zoologie - tahak cast 3
- EEA77E - Ekonomika veřejného sektoru - Tahák
- EEA77E - Ekonomika veřejného sektoru - Tahák varianty
- EEA77E - Ekonomika veřejného sektoru - tahák grafy
- EEA77E - Ekonomika veřejného sektoru - tahák 2
Copyright 2023 unium.cz. Abychom mohli web rozvíjet a dále vylepšovat podle preferencí uživatelů, shromažďujeme statistiky o návštěvnosti, a to pomocí Google Analytics a Netmonitor. Tyto systémy pro unium.cz zaznamenávají, které stránky uživatel na webové stránce navštívil, odkud se na stránku dostal, kam z ní odešel, jaké používá zařízení, operační systém či prohlížeč, či jaký má preferenční jazyk. Statistiky jsou anonymní, takže unium.cz nezná identitu návštěvníka a spravuje cookies tak, že neumožňuje identifikovat konkrétní osoby. Používáním webu vyjadřujete souhlas použitím cookies a následujících služeb: